消化毒剂的作用机理一、Bt内毒素1、Bt杀虫晶体蛋白(IsecticidalCrystalProteins,ICPs)晶体蛋白有130多种,按照杀虫范围与寄主同源型又可分为两大类群,即Cry蛋白与Cyt蛋白。Cry在活体与离体条件下只对鳞翅目、双翅目或鞘翅目有效;Cyt活体条件下只对双翅目有效,而离体条件下具有广谱性。Cry分为四大类(根据杀虫谱):CryI(鳞翅目)、CryII(鳞翅目与双翅目)、CryIII(鞘翅目)与CryIV(双翅目)。通常一种毒素只能杀死某一目得部分易感昆虫,对有益生物与脊椎动物安全。完整得毒蛋白一般由三个结构域组成。结构域Ⅰ由一个α-螺旋束组成,可能与细胞膜穿孔有关;结构域Ⅱ由三组β-折叠片层组成,可能参与了毒素与膜受体蛋白得识别与结合;结构域Ⅲ位于毒素分子C-端,则可能能够防止昆虫肠道蛋白酶对毒性肽分子得进一步降解。2、Bt毒素受体蛋白δ-内毒素得作用过程要经溶解、酶解活化、与受体结合、插入、孔洞或离子通道形成等五个环节。毒素得溶解晶体蛋白可以溶解于pH>12或pH>9、5并加有巯基试剂得碱性溶液中。中肠内环境诸如pH值、还原电势、去垢性、体积等都可能影响δ-内毒素在昆虫体内得溶解性。鳞翅目幼虫得中肠pH值一般都较高,呈碱性,对δ-内毒素得溶解很有利。毒素得活化溶解得晶体蛋白被中肠蛋白酶水解,由130kD左右得前毒素,打开二硫键,释放出N端得70kD左右得抗酶多肽活力片段。活力片段至少由两部分组成,即毒力片段与细胞结合片段。毒力片段位于N端,由几个保守得亲水区组成,主要结构就是α-螺旋,对于跨膜通道得形成及毒效可能起着重要作用。细胞结合片段由C端得保守区与中间得可变区组成,主要结构就是β-片层,负责毒素与靶标昆虫受体得结合,从而决定了毒素得选择性。中肠酶液得组成直接影响到δ-内毒素得降解活化,对δ-内毒素作用得专一性起着重要作用。12毒蛋白得活化过程3杀虫晶体蛋白得作用机理插入及孔洞或离子通道得形成活化得毒素与刷状缘膜上得受体结合后,结构域Ⅰ插入膜内,形成孔洞或离子通道,导致膜完整性得破坏,引起离子渗漏,水随之进入细胞,细胞因膨胀而解体、死亡。3杀虫晶体蛋白得作用机理α-5螺旋3杀虫晶体蛋白得作用机理3杀虫晶体蛋白得作用机理不同品系得Bt由于产生得Cry蛋白类型不同,不仅杀虫谱不同,而且很可能拥有不同得作用方式。总之,Bt内毒素在进入昆虫中肠后,先就是在碱性条件下溶解,然后被活化为小分子多肽,再与中肠内膜上得刷缘状膜小泡(BBMV)中特异受体结合,毒素分子插入质膜形成一个微孔,阳离子与小分子渗入,这些微孔因渗透肿胀而变大,最终细胞破裂。昆虫中肠上皮细胞死亡,肠壁受损,肠道内容物进入血淋巴,直接造成血淋巴pH值上升可使昆虫麻痹死亡;毒性肽进入血淋巴可使昆虫患毒血症死亡;活细胞或孢子进入血腔可使昆虫患败血症死亡。二氢沉香呋喃类化合物:苦皮藤素Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ等可致粘虫:中肠柱状细胞得微绒毛排列不整齐,大量脱落;基膜内褶空间变大,排列紊乱;细胞质密度降低;内质网极度扩张,囊泡化,核糖体脱落;线粒体嵴模糊不清楚,双层膜不完整。推测其机理为:此类化合物与昆虫中肠细胞膜及内膜结合,膜系统结构发生改变,水分与各种离子得通透性随之改变,引起细胞肿胀、失水、瓦解,最终死亡。推测其机理为:此类化合物与昆虫中肠细胞膜及内膜结合,膜系统结构发生改变,水分与各种离子得通透性随之改变,引起细胞肿胀、失水、瓦解,最终死亡。饥饿对照CK