Sfi1p功能性多肽与Cdc31p作用的研究的开题报告蛋白质相互作用是细胞生命活动的重要基础，其中一部分重要的蛋白质相互作用是通过结构域之间的结合实现的。Sfi1p是酵母细胞核膜孔的组分，具有多个重复结构域，其中一个被命名为Sfi1p-N。此前曾报道Sfi1p-N与细胞周期调控因子Cdc31p相互作用，这种相互作用在细胞周期中起到重要的调控作用。本研究的目的是通过合成Sfi1p-N和Cdc31p结构域的功能性多肽来揭示其相互作用的机制。首先利用PCR技术扩增Sfi1p-N和Cdc31p结构域的编码序列，分别克隆到表达载体pET-28a(+)和pGEX-4T-1中，产生His6-Sfi1p-N和GST-Cdc31p融合蛋白。通过此方法大量筛选出高效纯化的Sfi1p-N和Cdc31p融合蛋白，并确定其用于后续实验的最佳取代量。接着，在此基础上利用固相合成的方法合成Sfi1p-N和Cdc31p结构域的功能性多肽，通过小角度X射线散射和嵌段法光散射等技术来研究这些多肽与蛋白质间的相互作用。本研究的创新点在于将Sfi1p-N和Cdc31p结构域的编码序列克隆到表达载体中，通过高效纯化的方式来生成研究Sfi1p和Cdc31p相互作用的试验平台，同时通过固相合成的方法来合成多肽并研究其与蛋白质间的相互作用。该研究可为进一步研究细胞周期调控提供重要理论基础。