会计学微管(wēiɡuǎn)微管(wēiɡuǎn)蛋白二聚体细胞内微管(wēiɡuǎn)呈网状和束状分布,并能与其他蛋白共同组装，可装配成单管，二联管（纤毛和鞭毛中），三联管（中心粒和基体中），纺锤体、基粒、轴突、神经管等结构.二联管微管蛋白二聚体由结构相似(xiānɡsì)的α和β-微管蛋白构成，两种亚基均可结合GTP，α-微管蛋白结合的GTP从不发生水解或交换，是α-微管蛋白的固有组成部分；而作为GTP酶，β-微管蛋白可水解结合的GTP，结合的GDP可交换为GTP。微管蛋白二聚体中β-微管蛋白是结合GTP还是GDP会影响二聚体在微管中的稳定性。结合有GTP的二聚体趋向于形成微管，而结合GDP的二聚体则倾向于从微管中解离；因而这样一个GTP和GDP的循环就构成了微管的动态平衡。微管(wēiɡuǎn)在细胞内起支撑作用。另外它还是两种运载分子，驱动蛋白（Kinesin）和运动蛋白（Dynein）的行走轨道。微管(wēiɡuǎn)可能连带附在其上的运动蛋白会发放信号促进粘着斑的解聚，后者是粘着斑的周转和尾部与底质分离过程中重要的一步。微管在细胞(xìbāo)中的位置γ-微管蛋白对于微管的形成十分关键，它主要在微管的成核与方向极性上发挥作用。它被发现主要存在于中心粒和纺锤体上，而这些地方正是细胞中微管成核的主要场所。在这些细胞器中，多个γ-微管蛋白与其他蛋白质分子一道构成复合物，被称为γ-微管蛋白环复合物（γ-TuRC）；这一复合物可以模拟微管的(+)端，从而允许α-微管蛋白和β-微管蛋白二聚体结合上来。γ-微管蛋白也可以以二聚体形式被分离出来，而这种二聚体参与形成γ-微管蛋白小复合物（γTuSC）。γ-微管蛋白的成核作用是目前（2012年）了解最清楚的微管成核机制；但利用突变和RNAi来抑制γ-微管蛋白的功能后发现，一些特定细胞可以适应缺少γ-微管蛋白的情况(qíngkuàng)，前提是还有其他微管成核机制存在。与前三种微管蛋白不同，δ、ε、ζ和η这四种微管蛋白只存在于部分真核生物中；而且它们与前三种微管蛋白的进化距离较远。其中，δ和ε-微管蛋白定位于(wèiyú)细胞的中心粒中。目前（2012年）对它们功能尚无定论，可能参与了中心粒和基体的组装；δ和ε-微管蛋白还可能参与有丝分裂中纺锤体的形成。常见的影响微管蛋白组装和去组装的药物：紫杉花醇、秋水仙碱等。它们在细胞生物学的研究中和肿瘤治疗的临床应用中都有着重要的意义。秋水仙碱—阻断微管蛋白组装微管，破坏纺锤体结构。紫杉花醇、重水—促进微管组装，不断组装，不解(bùjiě)聚，细胞停在分裂期。微管结合(jiéhé)蛋白（MAp）/9（2）+2/基本功能维持细胞(xìbāo)形态基本功能维持(wéichí)细胞形态基本功能维持(wéichí)细胞形态其他功能参与(cānyù)物质的运输和细胞器的转运另外(lìnɡwài)微管(wēiɡuǎn)与现代医学微管(wēiɡuǎn)与现代医学Thankyou!