第一章一、名词解释:蛋白质变性二、主要知识点:1、蛋白质得元素组成特点,如何通过生物样品含氮量推算出蛋白质大致含量2、氨基酸得三字符、结构特征(酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸、羟基氨基酸、芳香族氨基酸等)3、蛋白质各级结构得概念、特征及其化学键4、蛋白质等电点得概念以及运用(pI与pH之间得关系)三、简答题:什么就是蛋白质变性？变性蛋白质有何性质改变？在医学上有何应用？试举一例子说明。在某些理化因素作用下,使蛋白质得空间结构被破坏,从而引起其理化性质与生物功能丧失,这一现象称为蛋白质变性。变性蛋白质得性质改变:溶解度降低,易于凝集沉淀,易被消化酶水解,生物活性完全丧失,结晶能力消失。应用:临床上用加热煮沸、碘酒、酒精消毒灭菌,就就是这些理化因素引起菌体蛋白变性,丧失致病能力。第二章一、主要知识点:1、核酸中得核苷酸之间得连键2、双链DNA分子中嘌呤与嘧啶之间得换算(A＝T,G=C)3、真核染色质得基本结构单位就是什么？其结构如何？4、三种RNA得结构特点二、简答题:简述DNA双螺旋结构模型得主要特点及提出该结构模型得生物学意义。主要特点:①反向平行得右手双螺旋结构;②亲水得磷酸及脱氧核糖位于螺旋得外侧而疏水得碱基对位于螺旋得内侧。③双链之间形成碱基配对;④碱基堆积力与氢键维持DNA双螺旋结构得稳定;生物学意义:揭示了遗传信息就是如何储存在DNA分子中,又就是如何得以传递与表达得,由此揭开了现代分子生物学发展得序幕,对生物学与遗传学得发展做出了巨大贡献。第三章主要知识点:1、各种维生素得生理作用,特别就是哪些维生素就是哪些酶得辅酶或辅基;2、各种维生素在体内得活性形式;3、各种维生素得缺乏症,包括临床表现。第四章一、名词解释:Km二、主要知识点:1、酶能加速化学反应得机理2、不可逆抑制作用与可逆抑制作用得概念、有机磷农药与重金属离子得致毒机理、磺胺类药物得作用机理3、米曼氏方程及其运用、试述米氏常数Km与Vmax得意义。4、酶得可逆性抑制作用得分类、概念、特点及其表观Km值与Vmax得变化二、简答题:何谓酶得竞争性抑制作用？有何重要特征？举一例子说明。抑制剂与底物结构相似,能与底物竞争酶得活性中心,从而阻碍酶与底物结合,这种抑制作用称为竞争性抑制作用。其重要特征就是:抑制剂与酶得结合就是可逆得,抑制强度取决于抑制剂与酶得相对亲与力大小以及与底物相对得浓度比率。例如,磺胺类药物得结构与对氨基苯甲酸相似,前者竞争性地结合某些细菌体内二氢叶酸合成酶,影响二氢叶酸与四氢叶酸得合成,使细菌DNA合成受阻,最终导致细菌生长繁殖停止,达到抗菌消炎得目得。第五章一、名词解释:糖酵解、糖得有氧氧化、糖异生二、主要知识点:1、糖酵解途径中催化三步不可逆反应得酶(己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶)2、三羧酸循环得要点及三个关键酶(柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶)3、糖得有氧氧化过程中催化底物水平磷酸化得三种酶(磷酸甘油酸激酶、丙酮酸激酶、琥珀酰CoA合成酶)4、糖原合成时得活性葡萄糖就是指什么？5、蚕豆病就是哪种酶遗传缺陷？6、糖异生三步不可逆反应如何克服？血糖得定义、水平、来源与去路。肌糖原为什么不能补充血糖？7、磷酸戊糖途径催化脱氢得酶及辅酶、丙酮酸脱氢酶复合体得组成及辅酶、琥珀酸脱氢酶得辅酶8、糖酵解与三羧酸循环得具体反应过程及能量计算9、巴斯德效应得定义及产生机制三、简答题:糖酵解与糖得有氧氧化比较有何不同？(比较要点:反应条件、部位、ATP生成数量、产能方式、终产物)糖酵解与糖有氧氧化得不同点见下表:比较项目糖酵解糖有氧氧化反应条件无氧有氧反应部位胞液胞液与线粒体ATP生成数1分子葡萄糖氧化分解1分子葡萄糖氧化分解净生成30或32分子ATP净生成2分子ATP产能方式底物水平磷酸化底物水平磷酸化与氧化磷酸化,以后者为主终产物乳酸CO2与H2O第六章一、名词解释:必需脂酸、脂肪动员、酮体、血脂二、主要知识点:1、脂肪动员、脂肪酸-氧化、酮体生成、胆固醇合成得限速酶、基本步骤、产物、受氢体等2、饱与脂肪酸氧化能量生成得计算3、甘油磷脂合成得二酰甘油合成途径与CDP-二酰甘油合成途径分别合成哪些磷脂？4、胆固醇合成原料、基本步骤及胆固醇得转化去路。5、胆固醇合成与酮体生成得中间产物(了解)6、脂类、胆固醇或蛋白质含量最高得脂蛋白分别就是什么？三、简答题:1、什么就是酮体？其生理意义与病理意义分别就是什么？分析严重糖尿病患者出现酮症得机理。2、试述血浆脂蛋白得分类、组成、合成部位及生理功能。试述血浆脂蛋白得分类、组成、合成部位及生理功能。超速离心法把血浆脂蛋白