B淋巴细胞在抗原刺激下增殖分化为浆细胞，产生能与相应抗原发生特异性结合的免疫蛋白，这类免疫球蛋白被称为抗体（antibody,Ab）。1937年，Tiselius用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在γ球蛋白部分。因此，相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）。实际上，抗体的活性除γ球蛋白外，还存在于α和β球蛋白处。1968年和1972年的两次国际会议上，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。Ig是化学结构的概念，它包括正常的抗体球蛋白和一些未证实抗体活性的免疫球蛋白，如骨髓瘤病人血清中的M蛋白及尿中的本周氏（BenceJones,BJ）蛋白等。免疫球蛋白可分为分泌型（secretedIg,SIg）和膜型（membraneIg,mIg）。前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后者是B细胞表面的抗原识别受体。☆☆相关素材☆☆图片正常人血清电泳分离图一免疫球蛋白的基本结构Thebasicalstructureofimmunoglobulin免疫球蛋白分子是由两条相同的重链（heavychain，H链）和两条相同的轻链（lightchain，L链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。X射线晶体结构分析发现，IgG分子由3个相同大小的节段组成，位于上端的两个臂由易弯曲的铰链区（hingeregion）连接到主干上形成一个"Y"形分子，称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本单位。☆☆相关素材☆☆图片免疫球蛋白分子的基本结构图片IgG分子结构示意图重链和轻链免疫球蛋白重链的分子量约为50～75kD，由450～550个氨基酸残基组成。免疫球蛋白重链恒定区由于氨基酸的组成和排列顺序不同，故其抗原性也不同。据此，可将免疫球蛋白分为五类，或称为免疫球蛋白的同种型（isotype），即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。不同的同种型具有不同的特征，包括链内二硫键的数目和位置、连接寡糖的数量、功能区(functionaldomain)的数目以及铰链区的长度等。同一类Ig根据其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数目和位置的差别，又可分为不同的亚类。如IgG可分为IgG1～IgG4；IgA可分为IgA1和IgA2。IgM、IgD和IgE尚未发现有亚类。免疫球蛋白轻链的分子量约25kD，由214个氨基酸残基构成。轻链可分为两型，即κ(kappa)型和λ(lambda)型，一个天然Ig分子上两条轻链的型别总是相同的。五类Ig中每类Ig都可以有κ链或λ链，两型轻链的功能无差异。不同种属中，两型轻链的比例不同，正常人血清免疫球蛋白κ:λ约为2:1，而在小鼠则为20:1。κ:λ比例的异常可能反映免疫系统的异常，例如人类免疫球蛋白λ链过多，提示可能有产生λ链的B细胞肿瘤。根据λ链恒定区个别氨基酸的差异，又可分为λ1、λ2、λ3和λ4四个亚型。☆☆相关素材☆☆图片五类免疫球蛋白结构示意图（二）可变区和恒定区通过分析不同免疫球蛋白重链和轻链的氨基酸序列，发现重链和轻链靠近N端的约110个氨基酸的序列变化很大，称为可变区（variableregion,V区），而靠近C端的其余氨基酸序列相对稳定，称为恒定区(constantregion,C区)。☆☆相关素材☆☆图片免疫球蛋白的可变区与恒定区可变区重链和轻链的V区分别称为VH和VL。比较许多不同抗体V区的氨基酸序列，发现VH和VL各有三个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化，这些区域称为高变区（hypervariableregion，HVR），分别用HVR1、HVR2和HVR3表示，一般HVR3变化程度更高。VL的三个高变区分别位于28～35、49～56和91～98位氨基酸；VH的三个高变区分别位于29～31、49～58和95～102位氨基酸。高变区之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，称为骨架区（frameworkregion,FR），VH或VL各有四个骨架区，分别用FR1、FR2、FR3和FR4表示。VH和VL的三个高变区共同组成Ig的抗原结合部位（antigen-bindingsite），该部位形成一个与抗原决定簇互补的表面，故高变区又被称为互补性决定区（complementarity-determiningregion，CDR），分别用CDR1、CDR2和CDR3表示。不同的抗体其CDR序列不相同，并因此决定抗体的特异性。☆☆相关素材☆☆图片抗体的互补决定区与抗原表位结合示意图2.恒定区重链和轻链的C区分别称为CH和CL。不