TAA1蛋白翻译后修饰机制研究的中期报告TAA1(TRYPTOPHANAMINOTRANSFERASEOFARABIDOPSIS1)是一种植物生长素生物合成途径中的关键酶，其功能是催化色氨酸和α-酮戊二酸之间的转化，并参与调节植物的生长和发育。TAA1蛋白的翻译后修饰机制在植物生长素信号转导中起着重要的作用。在研究中，我们使用质谱技术对TAA1蛋白的翻译后修饰进行了分析。结果显示，TAA1蛋白存在多种翻译后修饰，包括磷酸化、甲基化、乙酰化等。尤其是磷酸化修饰在TAA1蛋白功能中扮演着重要的角色。进一步的研究表明，磷酸化修饰可以直接影响TAA1蛋白的酶活性。当TAA1蛋白被磷酸化时，其催化色氨酸与α-酮戊二酸的速率明显降低，这可能是由于磷酸化改变了TAA1蛋白的构象。同时，我们还发现，磷酸化修饰可以调节TAA1蛋白的亚细胞定位。未磷酸化的TAA1蛋白主要定位在细胞质中，而磷酸化的TAA1蛋白则主要定位在细胞核中，这表明磷酸化修饰是控制TAA1蛋白定位的一个重要因素。综上所述，TAA1蛋白的翻译后修饰机制在植物生长素信号转导中具有重要的作用，磷酸化修饰可以直接影响TAA1蛋白的酶活性和亚细胞定位，这为深入理解植物生长素信号传递的分子机制提供了新的思路。