氨基酸与蛋白质1.蛋白质是生命最基本、最重要的物质2.蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。3.蛋白质也是细胞内含量最高的组分，约占干细胞的一半重量。4.蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。蛋白质含氮量---16%蛋白质含量（克%）=每克样品中含氮的克数6.25=每克样品蛋白氮含量/16%一.氨基酸性质蛋白质组成单位---氨基酸(构成蛋白质的有20种),除构成蛋白质的氨基酸,还有很多非蛋白质氨基酸.★一种蛋白质的氨基酸种类决定了该蛋白质的营养价值。氨基酸性质：1.聚合能力2.特有的酸碱性质3.侧链的结构及其化学功能的多样性4.手性(20种常见组成蛋白质的氨基酸均为L-型AA)氨基酸的种类和性质:氨基酸3缩写字符及结构简式按极性分非极性侧连氨基酸Gly甘氨酸Met甲硫氨酸（蛋氨酸）Ala丙氨酸Pro脯氨酸Val缬氨酸Phe苯丙氨酸Leu亮氨酸Trp色氨酸Ile异亮氨酸极性不带电侧连氨基酸Ser丝氨酸Gln谷氨酰氨Thr苏氨酸Tyr酪氨酸Asn天冬酰氨Cys半胱氨酸补充:两个半胱氨酸可以通过二硫键形成胱氨酸侧连带电荷氨基酸Lys赖氨酸Asp天冬氨酸Arg精氨酸Glu谷氨酸His组氨酸八种必需氨基酸Lys赖氨酸Phe苯丙氨酸Thr苏氨酸Val缬氨酸Trp色氨酸Ile异亮氨酸Leu亮氨酸Met甲硫氨酸（蛋氨酸）两种半必需氨基酸:Arg精氨酸His组氨酸按酸碱性分酸性氨基酸:Asp天冬氨酸Glu谷氨酸碱性氨基酸:Lys赖氨酸Arg精氨酸His组氨酸(碱性最弱)His组氨酸的咪唑基的pK值为6.0，在生理条件下可以电离！！！在pH6.0时，它的咪唑基电离，带50％的正电荷，但在pH7.0时咪唑基质子化程度不到10％！！！常常参与多种酶的催化作用！！！氨基酸之间通过脱水缩合形成肽键,进而连接成肽链.但是肽键容易被水解.水解分为酸水解和碱水解.A.酸水解优点是不容易引起水解产物的消旋化。缺点是1.色氨酸被沸酸完全破坏；2.含有羟基的氨基酸如丝氨酸或苏氨酸有一小部分被分解；3.天门冬酰胺和谷氨酰胺侧链的酰胺基被水解成了羧基。B.碱水解优点是色氨酸在水解中不受破坏。缺点由于水解过程中许多氨基酸都受到不同程度的破坏，产率不高。部分的水解产物发生消旋化.氨基酸R基极性大小与分离及反应性等密切相关！！！芳香族氨基酸(Phe苯丙氨酸Trp色氨酸Tyr酪氨酸)在280nm紫外吸收最多.氨基酸的理化性质（一）物理性质1.白色晶体,晶形各异2.熔点高，大于200°C3.氨基酸溶解度----均溶于水。不溶于或微溶于有机溶剂。4.氨基酸有味感酸、甜、苦、鲜。5.氨基酸的比旋光度平均分子量为1286.氨基酸的光吸收性--------芳香族侧链有紫外吸收，所以280nm处吸收的测定，是定量蛋白质浓度最常用的方法。(Phe苯丙氨酸Trp色氨酸Tyr酪氨酸)（二）化学性质A.氨基酸的酸碱性质三个重要概念：*兼性离子---正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态！！在不同的pH条件下，兼性离子的状态也随之发生变化。AA可以看成多元酸：侧链不解离的中性AA可看作二元酸，酸、碱性AA可以看作三元酸。*氨基酸的可解离基团的pK值从A+出发，用NaOH滴定，滴定到A0=A+时，此时pH＝pKa，pH＝羧基的解离常数再加OH－，滴定到A0=A－时，pH＝pKa,pH=NH3的解离常数氨基酸的每一功能基因可被酸碱所滴定，可根据氨基酸的滴定曲线来推算pK值。*可解离基团的解离顺序对于多个解离基团的氨基酸来说：1.羧基先于氨基解离；2.α－羧基最先解离；之后R－羧基解离；3.α－氨基先于其它氨基解离。（组氨酸的咪唑基先于α－氨基）*氨基酸的等电点pI?当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。?在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于兼性离子状态。pI值相当于AA的两性离子状态两侧的基团pK值之和的一半。中性氨基酸：pI=(pK’1+pK’2)/2酸性氨基酸：pI=(pK’1+pK’R-COO-)/2(