蛋白质的分子组成TheMolecularComponentofProtein蛋白质的元素组成蛋白质的含氮量平均为16％。一、氨基酸——蛋白质的基本组成单位H非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸非极性疏水性氨基酸2.极性中性氨基酸3.酸性氨基酸修饰氨基酸：蛋白质合成后通过修饰加工生成的氨基酸。没有相应的编码。如：胱氨酸、羟脯氨酸（Hyp）、羟赖氨酸（Hyl）。非生蛋白氨基酸：蛋白质中不存在的氨基酸。如：瓜氨酸、鸟氨酸、同型半胱氨酸，是代谢途径中产生的。（二）氨基酸的理化性质二、肽多肽链(polypeptidechain)二肽，三肽……寡肽(oligopeptide)，多肽(polypeptide)氨基酸残基(residue)氨基末端（aminoterminal）和羧基末端（carboxylterminal）主链和侧链多肽链（二）几种生物活性肽谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽谷氨酸的-羧基形成肽键－SH为活性基团为酸性肽是体内重要的还原剂GSH过氧化物酶肽类激素：如促甲状腺素释放激素（TRH）三、蛋白质的分类蛋白质的分子结构TheMolecularStructureofProtein蛋白质的分子结构包括：一级结构(primarystructure)二级结构(secondarystructure)三级结构(tertiarystructure)四级结构(quaternarystructure)定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。二、蛋白质的二级结构（一）肽单元(peptideunit)蛋白质二级结构的主要形式（二）-螺旋（三）-折叠（四）-转角和无规卷曲-转角：螺旋－环－螺旋（六）影响二级结构形成的因素三、蛋白质的三级结构肌红蛋白(Mb)纤连蛋白分子的结构域结构域分子伴侣(chaperon)亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。血红蛋白（Hb）的四级结构蛋白质结构与功能的关系TheRelationofStructureandFunctionofProtein（一）一级结构是空间构象的基础天然状态，有催化活性（二）一级结构与功能的关系这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。（一）肌红蛋白与血红蛋白的结构Hb与Mb一样能可逆地与O2结合，Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线*协同效应(cooperativity)变构效应(allostericeffect)（三）蛋白质构象改变与疾病蛋白质构象病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。疯牛病疯牛病是由朊病毒蛋白(prionprotein,PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。第四节（一）蛋白质的两性电离蛋白质的等电点(isoelectricpoint,pI)当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。（二）蛋白质的胶体性质（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固造成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。应用举例临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。天然状态，有催化活性*蛋白质沉淀在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。（四）蛋白质的紫外吸收（五）蛋白质的呈色反应二、蛋白质的分离和纯化（二）丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀*免疫沉淀法：将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。（三）电泳几种重要的蛋白质电泳*SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳：常用于蛋白质分子量的测定。*等电聚焦电泳：通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。*双向凝胶电泳：是蛋白质组学研究的重要技术。（四）层析蛋白质分离常用的层析方法*离子交换层析：利用各蛋白质的电荷量及性质不同进行分离。*凝胶过滤(gelfiltration)又称分子筛层析：利用各蛋白质分子大小不同分离。（五）超速离心三、多