游离核糖体上合成的蛋白质的归宿核定位蛋白的核输入机制在细胞质中，游离输入蛋白与运载蛋白的NLS结合，形成运载复合物。在FG核孔蛋白作用下，将核蛋白运入核内。输入蛋白－Ran·GTP经核孔通道返回细胞质（二）线粒体蛋白质的跨膜运送由胞质溶质运送到线粒体或叶绿体的蛋白质，输入前是以前体蛋白的形式存在。前体蛋白在氨基端有一段信号序列(signalsequence)。各种信号序列的长短不等，约为20-80个氨基酸残基，在线粒体蛋白质的跨膜转运中起着关键作用。①含有较为丰富的带正电荷的碱性氨基酸(特别是精氨酸)，穿插在不带电荷的氨基酸序列之间，对牵引蛋白质跨膜具有重要作用；②不含或基本不含带负电荷的酸性氨基酸；③序列中羟基氨基酸(尤其是丝氨酸)的含量较高；④整个前导序列可形成既具亲水性又具疏水性的两性(amphipathic)-螺旋，这样，可凭藉外正内负的膜电位，使前导肽及其所牵引的蛋白质得以顺利过膜。大家应该也有点累了，稍作休息内、外膜接触点跨越线粒体双层膜的蛋白质还需进一步分别定位于内膜、外膜和膜间隙。线粒体前导序列的不同部位在蛋白质的跨膜运输过程中发挥着不同的作用。也就是说前导肽不仅能引导其所在蛋白质进入线粒体，而且还含有指导蛋白质到达细胞器中一些的空间结构部位的不同导向信息。输入蛋白在输入之前，首先要与伴侣蛋白Hsc70结合，而去折叠。线粒体外膜中有输入受体蛋白(如TOM20和TOM22)，可识别基质定位序列，并与之结合，将前体蛋白送入外膜通道(由TOM40构成)。①一次性穿膜蛋白②二次穿膜蛋白③多次穿膜蛋白此类蛋白质前体中在N末端基质定位序列之后，接着为一段长的疏水性氨基酸片段(一个停止转移信号)，可阻止蛋白质进入基质，同时可使蛋白质结合到外膜中，成为外膜整合蛋白。此途径中，蛋白质输入后，其基质定位序列和内部疏水性序列均不切除。4、膜间隙蛋白质的输入线粒体输入蛋白定位序列的排列形式大多数线粒体蛋白含有N末端基质定位序列，但各种蛋白质的不相同。在细胞质溶质中合成的线粒体蛋白质并不都是通过前述途径来运送的。线粒体蛋白质的跨膜运送是一个多步骤的耗能过程，有多种蛋白质参与。叶绿体蛋白质的跨膜运送也与线粒体蛋白类似。二者都是翻译后转移，跨膜转运过程都需要能量驱动，都具有两性氨基末端的前导序列，而且在蛋白质进入目的地的过程中被分次切除。叶绿体间质(stroma)中与卡尔文循环有关的酶，除了核酮糖1,5二磷酸羧化酶(rubisco)的大亚基是由叶绿体DNA编码、间质核糖体合成外，其小亚基和所有参与卡尔文循环的酶均由核基因编码、在细胞质溶质中合成，然后输入进叶绿体间质中。这些蛋白质都含有间质输入序列(stromal-importsequence)，此序列富含丝氨酸、苏氨酸和疏水性残基，少谷氨酸和天冬氨酸。质体蓝素和其他一些类囊体腔蛋白质，肽链中含有两个连续的摄取－定位序列(uptake-targetingsequence)。第1个是N末端间质输入序列，引导蛋白质前体进入间质。第2个是类囊体定位序列(thylakoid-targetingsequence)，引导蛋白质进入类囊体腔。类囊体腔蛋白的输入途径有4条：蛋白质前体进入间质后，输入序列被切除，在叶绿体信号识别颗粒(SRP)结合，类囊体膜上有SRP受体，SRP与SRP受体结合，经Sec转运体(Sectranslocon)进入类囊体腔，类囊体定位序列在腔内被切除.②类囊体腔蛋白质输入的第2条途径是利用与细菌SecA相关的蛋白质，其机制与革氏阳性菌蛋白质穿过内膜的类似。蛋白质定位于类囊体膜，此途径依赖于与线粒体Oxa1相关的蛋白质。结合金属的类囊体腔蛋白质的输入途径。这些去折叠的蛋白质前体物首先进入间质，在间质中N末端的间质输入序列被切除，随之蛋白质发生折叠，结合上辅因子。一套类囊体膜蛋白和结合的辅因子将折叠蛋白质输入到腔内，这一转移的驱动力来自于pH梯度。过氧化物酶体中，无论是膜上还是腔中的蛋白质都是在细胞质溶质中合成后输入的。绝大多数过氧化物酶体基质蛋白的C末端含有SKL(Ser-Lys-Leu)序列，此序列称为过氧化物酶体定位序列(peroxisomal-targetingsequence,PTS1)。当把这一短的信号序列连接到细胞质中的任何蛋白质上，都可使该蛋白质被输入过氧化物酶体中。第六节蛋白质的细胞定位过氧化物酶体基质蛋白由PTS1定位序列引导输入第六节蛋白质的细胞定位小结