第3章酶1．掌握酶的化学本质及酶促反应的特点；掌握酶的结构与功能；掌握酶促反应动力学的基本内容。2．熟悉不可逆抑制作用，酶原激活的意义。3．了解酶在生命活动中的重要意义，金属离子的作用，酶促反应的机制，可逆性抑制作用的动力学特点及激活剂的影响，酶的命名、分类，酶与医学的关系。酶：由活细胞合成的以蛋白质为主的大分子生物催化剂。单体酶：由一条肽链构成的酶（具有三级结构）寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键相连的酶（具有四级结构）多酶体系或多酶复合体：由几种不同功能的酶聚合形成的多酶复合物。多功能酶或串联酶：具有多种不同催化功能的一条多肽链（由于基团融合形成）单纯酶：氨基酸结合酶：蛋白质部分+非蛋白质部分决定催化反应的特异性二、酶的活性中心★★酶活性中心的示意图必需基团分类酶活性中心的示意图第二节酶的命名与分类一.酶的分类国际生物化学与分子生物学会酶学委员会根据酶催化的反应类型，将酶分为六大类：1.氧化还原酶类（oxidoreductases）2.转移酶类（transferase）3.水解酶类（hydrolases）4.裂解酶类（lyases）5.异构酶类（isomerases）6.合成酶类（或连接酶类ligases）二、酶的命名（一）酶的习惯命名法①绝大多数的酶是依据其所催化的底物命名，在底物的英文名词上加尾缀ase作为酶的名称，如水解脂肪的酶为脂肪酶(Lipase)。②某些酶根据其所催化的反应类型或方式命名，例如将氨基从一个化合物转移到另一个化合物的转氨酶，催化脱氢的称为脱氢酶。③有的酶是综合上述两个原则命名，如乳酸脱氢酶，谷丙转氨酶等。④在上述命名基础上再加上酶的来源和酶的其它特点，例如胃蛋白酶，碱性磷酸酶和酸性磷酸酶。（二）酶的系统命名法国际生物化学会酶学委员会提出的系统命名法的原则是以酶催化的整体反应为基础的。命名时应明确每种酶的底物及催化反应的性质（表5-8），若有多个底物都要写明，其间用冒号（∶）隔开。第三节酶促反应特点与机制一、酶促反应的特点它遵守一般催化剂的共同性质：1.在化学反应前后都没有质和量的改变；2.只能促进热力学上允许进行的反应；3.能等效加速正、反两相反应，而不能改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数。4.酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能而使反应速率加快。酶不同于一般催化剂的特点：★★（一）酶的催化效率极高酶的催化效率通常比非催化反应高108～1012倍，比一般催化剂高107～1013倍。因为酶能大幅度的降低反应的活化能活化分子：在任何一种热力学允许的反应体系中底物分子平均能量较低，只有那些能量较高、达到或超过一定能量水平的分子才有可能发生化学反应，这些分子称为活化分子。活化分子所具有的高出平均水平的能量称为活化能催化剂（二）酶具有高度特异性酶对所催化的底物具有严格的选择性，既一种酶只作用于一种或一类化合物，或一种化学键，催化一定的化学反应并产生一定结构的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性。根据各种酶对其底物结构要求的程度不同，酶的特异性可大致分为以下三种：1、绝对特异性：有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应生成特定结构的产物，称之为绝对特异性（absolutespecificity）。3．立体异构特异性：一些酶仅能催化一种立体异构体进行反应，或其催化的结果只产生一种立体异构体，酶对立体异构物的选择性称为立体异构特异性（stereospecificity）。（三）敏感性强酶活性的调节二、酶与底物的结合有利于形成过渡态酶底物复合物的形成和诱导契合学说：酶和底物的结构能相互诱导，并导致相互变形，相互适应，进而二者达到紧密结合，这种酶与底物相互诱导结合过程，称为诱导契合学说（induced-fithypothesis）酶与底物结合的诱导契合学说示意图第四节酶动力学★★酶促反应动力学是研究酶促反应的速率及其影响因素的科学。研究酶促反应动力学速率时前提：1、采用反应的初速率（不考虑逆反应）2、[S]＞＞[E]酶应被完全饱和影响酶促反应速率的因素有底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂及激活剂等。研究某一因素对酶促反应速率的影响时，其他因素应保持不变，不然会有干扰。一.底物浓度对酶促反应速率的影响★★——呈矩形双曲线当底物浓度继续增加，反应体系中酶分子大部分与底物结合时，反应速率的增高则渐渐变缓，即反应的第二阶段为混合级反应(b段)。如底物浓度继续增加，所有的酶分子均被底物饱和，反应速率不再增加，此时反应速率与底物浓度的增加无关,反应为零级反应(c)，曲线出现平坦。（二）Km和Vmax的意义1.当反应速率为最大速率一半时，米氏方程为：∴Km=[S]这表示Km值等于酶促反应速率为