附生化(shēnɡhuà)酶二、酶催化作用的特点(tèdiǎn)三、酶的化学本质(běnzhì)及其组成/分类单体酶(monomericenzyme)：只含有一条多肽链，分子量在12～35kD之间，如溶菌酶、胰蛋白酶等。寡聚酶(oligomericenzyme)：由几个甚至(shènzhì)几十个亚基组成，这些亚基可以相同的也可以不同。多酶体系(multienzymesystem)：是由几种酶彼此嵌合形成的复合体。第二节酶的分类(fēnlèi)与命名一、命名(mìngmíng)原则2．编号(biānhào):二.酶的分类(fēnlèi)第三节酶的作用(zuòyòng)机理一、酶的活性中心﹡酶活性中心的特点(tèdiǎn)﹡活性中心只占酶分子很小的一部分活性中心具有三维结构这样才能使构成活性中心的氨基酸残基在空间结构上相互靠近酶与底物结合的专一性取决于活性中心原子的精致排列底物靠许多相当弱的键同酶结合活性中心处于酶分子的一凹穴中，形成疏水区酶分子的结构特点﹡结合部位(Bindingsite)决定酶的专一性催化部位(catalyticsite)决定酶所催化反应的性质。调控部位(Regulatorysite)酶分子中存在着一些(yīxiē)可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。//酶活性中心的必需基团亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑(mīzuò)基。酸碱性基团：天门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑(mīzuò)基和半胱氨酸的巯基等。二、酶的专一性及酶作用(zuòyòng)专一性学说/专一性假说:锁钥(suǒyuè)学说;诱导契合学说诱导(yòudǎo)契合学说/三、酶作用(zuòyòng)机理邻基效应和定向效应在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度(nóngdù)大大增加，有利于提高反应速度；另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。酸－碱催化酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。酶参与(cānyù)的酸-碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化方式。广义酸－碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。//共价催化催化剂通过(tōngguò)与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为共价催化。酶中参与共价催化的基团主要包括His的咪唑基，Cys的硫基，Asp的羧基，Ser的羟基等。某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以金属(jīnshǔ)离子的催化作用电子传递中间体四、酶原(méiyuán)与酶原(méiyuán)激活激活方式：激活剂，自身激活，例：消化道酶、胃蛋白酶、胰蛋白酶和糜蛋白酶的激活酶原激活的本质与意义本质：酶的活性中心形成酶原经过蛋白水解酶作用,切去一段或几段多肽,使其形成活性中心或活性中心暴露.意义：①合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化而破坏例：消化道酶②使酶在规定的部位(bùwèi)受激活并发挥生理作用例：凝血因子/第四节酶促反应(fǎnyìng)动力学一、中间络合物学说(xuéshuō)和米氏方程1.中间产物学说认为,当酶催化某个反应时,酶和底物先结合形成一个中间复合物,然后中间复合物再分解,生成(shēnɡchénɡ)产物并释放出酶。一般以产物的生成(shēnɡchénɡ)速度代表整个酶催化反应速度，而产物的生成(shēnɡchénɡ)取决于中间物的浓度.因此,整个酶促反应的速度取决于中间物的浓度.k1k2E+S←→ES→P+Ek-1E、S、ES和P分别代表酶、底、酶-底物复合物和产物第一步:E+SES2．米氏方程(fāngchéng)的推导恒态法推导(tuīdǎo)：3.米氏方程的推导(tuīdǎo)过程K1K3E+SESE+PK2ES分解速度：K3[ES]+K2[ES]ES生成：K1([E]-[ES])([S]-[ES])[E][S][ES]=K3+K2K1K3+K2设=Km（米曼氏常数(chángshù)）K1[E][S][ES]=Km+[S]米曼氏方程式Vmax[S]v=Km+[S]Km---米曼氏常数(chángshù)﹡4.Km的意义﹡▼Km是酶的一个基本的特征性常数，只与酶的性质有关，与酶的浓度无关，但与pH、温度等因素有关；不同酶有不同的Km。▼如果一种酶可作用于几种底物，就有几个不同的Km，Km值小的底物一般作为该酶的最适底物或天然底