生物化学绪论第一节生命物质的结构基础第二节能量代谢－生物氧化第三节物质代谢－糖代谢、脂肪代谢、蛋白质代谢第一节生命物质的结构基础一、蛋白质结构与功能（一）、蛋白质的化学组成三聚氰胺与食品安全2.结构单位—氨基酸（aminoacid）3.多肽结构（二）、蛋白质分子结构一级结构(基本结构)指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要靠肽键维系。一级结构是蛋白质分子结构的基础,包含了决定蛋白质分子结构层次构象的全部信息和生物学功能。二级结构蛋白质构象病若蛋白质的折叠发生错误(一级结构不变)，蛋白质的构象发生改变，影响其功能，严重时导致疾病。机理：有些蛋白质错误折叠后聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病。蛋白质构象病：疯牛病、老年痴呆症、亨廷顿舞蹈病等。疯牛病的发生，从分子水平看，是朊病毒蛋白(PrPc)分子形态的改变。PrPc富含α-螺旋，在某种未知作用下PrPcα-螺旋可转变成β-折叠的PrPsc，PrPsc对蛋白水解酶的抗性增大，进而导致分子聚集，从而致病。疯牛病可引起的人和动物神经退行性病变。三级结构每条具有完整三级结构的多肽链，称为亚基。蛋白质分子中各亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用称为四级结构，称为蛋白质的四级结构。结合力主要是氢键和离子键。（三）蛋白质的变性与复性蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。应用举例医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。复性(renaturation)二、核酸化学（一）、核酸的化学组成1.碱基2.戊糖3.核苷＝碱基＋戊糖－－－（糖苷键）核苷酸＝核苷＋磷酸－－（酯键）（二）DNA结构和功能书写方法2.DNA的二级结构-双螺旋结构模型B型DNA双螺旋结构模型特点3.DNA的高级结构(三)RNA结构与功能1.信使RNA（mRNA）的结构与功能:mRNA为传递DNA信息并指导蛋白质合成的一类RNA分子。2.转运RNA（tRNA）的结构与功能:tRNA分子量最小,功能是：在细胞蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体。3.核蛋白体RNA（rRNA）的结构与功能:rRNA占C中全部RNA的80%，与核蛋白体蛋白结合成核蛋白体；核蛋白体是C内蛋白质的合成场所.（四）核酸的理化性质及其应用DNA变性的本质是双链间氢键的断裂DNA的紫外吸收光谱解链温度（融解温度，Tm）：紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度，其大小与G+C含量成正比。3.DNA的复性与分子杂交核酸分子杂交变性三、酶的作用及影响酶促反应的因素酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。1.酶促反应的特点酶促反应:条件温和,一般为常压,37℃水的环境;高度催化效率:常温条件下,比非酶催化反应高107-1012倍;高度的特异性(专一性):一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键,催化一定的化学反应,生成一定的产物即称特异性(分绝对/相对/立体异构三类);酶活性的可调节性:酶促反应受多种因素调控,使机体适应内外环境变化。2.酶的分子组成酶是蛋白质，具蛋白质结构。只由一条多肽链构成的酶–单体酶；由多个相同或不同亚基组成的酶–寡聚酶；由几个不同功能的酶相嵌合形成的复合体--多酶体系酶的分子组成：单纯蛋白酶和结合蛋白酶。结合蛋白酶=酶蛋白+辅助因子辅助因子包括金属离子和小分子有机化合物（辅酶或辅基）必需基团：活性中心的必需基团、活性中心以外的必需基团4.酶原及酶原激活某些酶在C内合成或初分泌时是酶的无活性前体即酶原;酶原→活性酶的过程称酶原激活。生物学意义:☉消化管内蛋白酶以酶原形式分泌(既保护消化道本身免遭自身酶水解破坏,又保证其在特定部位与环境下发挥作用)☉凝血与纤维蛋白溶解酶类以酶原形式在血中运行,一旦需要便转化为有活性的酶起凝血作用（三）酶促反应的可调节性1.底物浓度（s）对反应速度（v）的影响2.酶浓度对反应速度（V）的影响--每升高10℃,V增快1-2倍数//但T过高导致酶失活,则V反而↓最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度。低温的应用4.pH对反应速度的影响6.抑制剂对V的影响酶的抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。（三）酶与医学的关系一、酶与疾病的发生：酶的数量、结构、位置及其调节改变2、酶与疾病的诊断：血清酶活性测定3、酶与疾病的治疗替代治疗：消化不良--胃酶、胰酶抗菌治疗：磺胺药对症治疗：预防血栓形成--尿激酶、链激酶、纤溶酶抗癌治疗四、维生素维生素1.水溶性维生素7.叶酸和四氢叶酸叶酸＆临床维生素C维生素C与临床（二）、脂溶性