定义蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的二级结构肽平面肽键比一般C-N键短参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽平面。由于空间位阻，此构象不能存在。蛋白质的二级结构蛋白质二级结构的主要形式（一）-螺旋背景知识—C—(NH—C—CO)3N—氨基酸序列对-螺旋结构结构的影响（二）-折叠两种-折叠方式平行：所有肽链的N端处于同一端，氢键不与肽链走向垂直。如：β-角蛋白。（三）-转角（四）无规则卷曲蛋白质的超二级结构结构域甘油醛3-P脱氢酶结构域蛋白质的三级结构抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构核糖核酸酶三级结构示意图分子表面往往有一个内陷的空隙，它常常是蛋白质的活性中心亚基之间的结合力主要是疏水相互作用。血红蛋白的四级结构总结蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维结构蛋白质结构与功能的关系TheRelationofStructureandFunctionofProtein（一）一级结构是空间构象的基础天然状态，有催化活性当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。镰刀状细胞贫血病正常与异常的差异一个残基的改变为什么会带来如此大的变化呢？血红蛋白单个（2个）氨基酸的改变影响功能：HbSβ链第六位谷氨酸突变为缬氨酸。谷氨酸：亲水、带负电荷；缬氨酸：疏水、不带电HbS分子表面多了一个疏水侧链HbS分子三维结构发生改变由于伸出HbS分子表面的缬氨酸侧链创造了一个“粘性”的突起，因而一个HbS分子的“粘性”突起可以与另一个HbS分子的互补口袋通过疏水作用结合，最终导致HbS分子的聚集沉淀。（脱氧HBS）由于伸出HbS分子表面的缬氨酸侧链创造了一个“粘性”的突起，因而一个HbS分子的“粘性”突起可以与另一个HbS分子的互补口袋通过疏水作用结合，最终导致HbS分子的聚集沉淀。（脱氧HBS）蛋白质空间结构与功能的关系血红素辅基肌红蛋白(Mb)的氧解离曲线血红蛋白T态向R态转变因素*变构效应(allostericeffect)变构效应(allostericeffect)氧结合曲线蛋白质的理化性质与分离纯化ThePhysicalandChemicalCharactersandSeparationandPurificationofProtein（一）蛋白质的两性电离（二）、蛋白质胶体的性质（三）、蛋白质的变性作用(denaturation)3、变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。（四）蛋白质的紫外吸收光谱（五）蛋白质的呈色反应蛋白质纯化与鉴定的常用方法—C—(NH—C—CO)3N—（三）-转角分子表面往往有一个内陷的空隙，它常常是蛋白质的活性中心总结蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维结构一个残基的改变为什么会带来如此大的变化呢？