第三部分氨基酸和蛋白质一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸蛋白质和多肽的肽键可被催化水解酸/碱能将蛋白完全水解，得到各种AA的混合物酶水解一般是部分水解，得到多肽片段和AA的混合物地球上天然形成的AA300种以上。构成蛋白质的AA只有20余种，且都是α-氨基酸。•结构通式：(脯氨酸除外)•分类—一氨基一羧基氨基酸—含硫氨基酸：—含酰胺基氨基酸—二氨基一羧基氨基酸：芳香族氨基酸5-羟赖氨酸：与羟辅氨酸同在胶原中发现，是一种特异的氨基酸，在5位上带有羟基。一般认为其合成是和羟辅氨酸一样，是赖氨酸在胶原前驱物质肽中被氧化而产生的，但与羟辅氨酸比较，其含量很少。150多种多是蛋白质中L型α-AA衍生物有一些是β-，γ-，δ-AA有些是D-型AA鸟氨酸瓜氨酸（二）氨基酸的物理性质20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。•氨基酸在晶体和水中主要以兼性离子存在。氨基酸的两性解离中性氨基酸的解离（以Gly为例）•Handerson-Hasselbalch公式pK1=2.19pH=pI•在一定pH范围内，pH离pI越远，氨基酸所带静电荷越大；各种氨基酸的等电点甘氨酸5.97丙氨酸6.02谷氨酰胺5.65缬氨酸5.97亮氨酸5.98精氨酸10.76异亮氨酸6.02丝氨酸5.68赖氨酸9.74苏氨酸6.53天冬氨酸2.98组氨酸7.59天冬酰胺5.41谷氨酸3.22半胱氨酸5.02甲硫氨酸5.75苯丙氨酸5.48酪氨酸5.66色氨酸5.89脯氨酸6.30与2，4-二硝基氟苯（DNFB或FDNB）的反应与苯异硫氰酸酯（PITC）反应2.-羧基参加的反应3.-氨基、α-羧基共同参加的反应成肽反应4.侧链R基参加的反应巯基易被空气或其它氧化剂氧化注意：二硫键可被氧化剂和还原剂打开二、蛋白质的一级结构氨基末端（N末端）例：胰岛素的一级结构3.肽的物理和化学性质CNBr：三、蛋白质的高级结构维持蛋白质高级结构的作用力可在多肽主链的羰基氧和酰胺氢之间、侧链与侧链、侧链与介质水之间等处形成。•包括三种较弱的作用力:定向效应：极性分子(或基团)之间诱导效应：极性和非极性分子(或基团)之间分散效应：非极性分子(或基团)之间疏水基团或疏水侧链出于避开水的需要而被迫接近，这种现象称为疏水相互作用。F=(Q1Q2)/(εR2)Q1，Q2:电荷电量ε：介质的介电常数R:电荷质点间的距离对蛋白质的三级结构起稳定作用。(二)蛋白质的二级结构(seconarystructure)-螺旋（-helix）-螺旋的结构要点：影响-螺旋形成的因素-折叠片（-pleatedsheet）1）肽链主链取锯齿状折叠构象。2）两条或多条多肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎成直角。3）侧链R基交替分布于片层平面两侧。4）肽链的走向可以是平行的，也可以是反平行的。平行-转角（-turn）含有4个氨基酸残基。第一个残基的羰基氧和第四个残基的酰胺氢之间形成氢键。Gly和Pro常在-turn中出现。-凸起（-bugle）无规卷曲（randomcoil）（二）超二级结构（三）结构域（structuredomain）结构域存在的优越性：Theconformationalchangeinducedinhexokinasebythebindingofasubstrate(D-glucose,showninred).（四）蛋白质的三级结构一级结构：Mr.16700，含153aa,由一条多肽链和一个血红素辅基组成。血红素（heme）结合的位置血红素（Fe-原卟啉IX）Fe（II）有六个配位键，四个与卟啉N结合，第5个与F8His残基的咪唑N结合，第6个呈开放状态，是O2的结合部位，其附近为E7His。（五）蛋白质的四级结构例：血红蛋白的结构和功能亚基间具8个盐桥两个亚基与1分子BPG(2,3-二磷酸甘油酸)形成8个盐桥Thethree-dimensional(quaternarylstructureofdeoxyhemoglobin.(a)Aribbonrepresentation.(b)Aspace-fillingmodel.Theαsubunitsareshowninwhiteandlightblue;theβsubunitsareshowninpinkandpurple.Notethatthehemegroups,showninred,arerelativelyfarapart.Saltbridgesbetweensubunitsinhemoglobin.四、蛋白质的理化性质及分离纯化技术1.蛋白质的大小和分子量2.蛋白质的酸碱