会计学/第一节酶促反应(fǎnyìng)学的特点第二节均相酶促反应(fǎnyìng)动力学2.1酶促反应(fǎnyìng)动力学的基础（一）反应(fǎnyìng)速率及其测定（二）反应(fǎnyìng)分子数和反应(fǎnyìng)级数（2）双分子(fēnzǐ)反应2.反应(fǎnyìng)级数移项(yíxiànꞬ)代入则（2）二级反应(fǎnyìng)情况(qíngkuàng)1：A和B的初始浓度相同，则（3）零级(línꞬjí)反应2.2酶促反应(fǎnyìng)动力学方程式对酶催化反应过程的机理，得到大量实验结果支持的是活性中间复合物学说，该学说认为酶催化反应至少包括两步，首先是底物S和酶E相结合形成中间复合物[ES]，然后(ránhòu)该复合物分解成产物P，并释放出酶E。例如：酶反应其反应机理可表示为根据化学动力学，反应速率通常以单位时间、单位反应体系中某一组分的变量来表示。对均相酶的催化反应，单位反应体系常用单位体积表示。反应的速率可表示为rs：底物S的消耗(xiāohào)速率（mol/L﹒s）rp：产物P生成速率（mol/L﹒s）v：反应体系的体积（L）ns、np：底物S和产物P的质量（mol）t：时间（s）根据质量作用(zuòyòng)定律，P的生成速率可表示为：速率控制步骤在反应动力学中是一个重要的概念。在一个多步骤的反应体系中，其中反应速率最慢的一步称为速率的控制步骤，并且控制步骤的速率决定了该反应的速率。根据上述假定（3），可列出KS为解离常数（mol/l）反应(fǎnyìng)体系中酶的总浓度为代入得米氏方程(fāngchéng)或称M—M方程(fāngchéng)rp,max：P的最大生成速率[E0]：酶的总浓度，亦为酶的初始浓度Briggs和J．B．Haldane对上述第三点假设(jiǎshè)进行修正，提出了“拟稳态”假设(jiǎshè)。认为由于反应体系中底物浓度要比酶的浓度高得多，中间复合物分解(fēnjiě)时所得到的酶又立即与底物相结合，从而使反应体系中复合物的浓度维持不变，即中间复合物的浓度不再随时间而变化。km与ks的关系(guānxì)为由两种推导方法所得速率方程式形式基本相同，不同的是ks值代表反应的平衡常数，而km值称为米氏常数，它代表动态的平衡常数，表示实际的恒态时的浓率关系(guānxì)。当<<时，km值才接近于ks对米氏方程的讨论(tǎolùn)：当[s]<<Km时，属一级反应。当[s]>>Km时，，属零级反应。当[s]＝Km时，。Km在数量上等于反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。例4-1：有一均相酶催化反应，km值为2×10-3mol/l，当底物的初始浓度[S0]为1×10-5mol/l时，若反应进行1min，则有2%的底物转化为产物。试求：（1）当反应进行了3min，底物转化为产物的百分数是多少？此时(cǐshí)底物和产物的浓度分别为多少？（2）当[S0]为1×10-6mol/l时，也反应了3min，底物和产物的浓度又是多少？（3）最大反应速率rmax值为多少？解：（1）根据题意(tíyì)，﹤，此时一般可认为按一级反应处理，其动力学方程可表示为：将已知数据(shùjù)代入上式中，求得min-1、当t=3min时，可以求得mol/lxS=6%mol/l（2）当[S0]为1×10-6mol/l时，仍可视为一级反应(fǎnyìng)，∴t=3min时，同样可求得xS=6%mol/lmol/l3）据得mol/l·min（1）米氏常数的意义①是酶的一个特性常数：的大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。值随测定的底物浓度、反应的温度、pH及离子强度(qiángdù)而改变。②根据km值可以推断酶和底物的亲和力。如果酶的专一性不高，可催化几种底物发生反应时，km值最小的就表示酶与这一底物的亲和力最大，反之，则最小。③根据km值，可以估计胞内基质浓度，如<<时，。那么只要稍微改变基质浓度，的变化就很大，即反应速率对基质浓度改变的敏感性很大，如果或时，基质浓度相差1000倍，但反应速率只增加一倍，即在生理上保持>>是没有(méiyǒu)意义的。④若已知某个酶的Km值，就可以计算出在某一底物浓度时，其反应(fǎnyìng)速率相当于Vmax的百分率。⑤Km值可以帮助推断某一代谢反应(fǎnyìng)的方向和途径。催化可逆反应(fǎnyìng)的酶，对正逆两向底物的Km不同。Km可以帮助推断某一反应的方向(fāngxiàng)和途径（2）Vmax和K3(Kcat)的意义(yìyì)四、酶动力学图解法1.双