会计学一、酶的分子(fēnzǐ)组成酶蛋白(dànbái)决定反应的特异性辅助因子决定反应的种类与性质金属离子是最多见的辅助因子。小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质，主要作用是参与酶的催化过程，在反应中传递电子，质子或一些基团。酶蛋白(dànbái)与辅助因子结合形成的复合物成为全酶。金属酶：结合紧密金属激活酶：不甚紧密辅酶：结合松散，可透析超滤去出接受基团或质子后离开酶蛋白(dànbái)。辅基：结合紧密，不可透析超滤去出，不离开酶蛋白(dànbái)。二、酶的活性中心必需基团(jītuán)有两类：结合基团(jītuán)：结合底物和辅酶催化基团(jītuán)：影响底物的稳定性酶的活性中心是酶分子中具有三级结构的区域，如裂缝或凹陷，可由疏水性氨基酸的基团(jītuán)组成疏水口袋。溶菌酶的活性中心第二节酶促反应(fǎnyìng)的特点和机制一、酶促反应(fǎnyìng)的特点/二、酶促反应(fǎnyìng)的机制诱导(yòudǎo)契合假说第二节酶促反应(fǎnyìng)动力学一、底物浓度(nóngdù)对反应速度的影响米氏方程(fāngchéng)的修正经整理(zhěnglǐ)：∴[ES]==设：Km=则：当反应速度(fǎnyìngsùdù)达到最大反应速度(fǎnyìngsùdù)的一半时：Km=[S]V0=kcat[ES].(2)[ES]=[E]total.（最大反应速度应该是所有酶均与底物结合(jiéhé)时的速度）Vmax=kcat[E]total.(3)正反应速度(sùdù)为：Vf=k1[E]·[S]逆反应速度(sùdù)为：Vr=k-1[ES]在反应达到平衡时，正反应速度(sùdù)等与逆反应速度(sùdù)：k1[E]·[S]=k-1[ES]自由(zìyóu)酶浓度等于总酶浓度减去结合酶k1([E]total-[ES])·[S]=k-1[ES]([E]total-[ES])·[S]k-1[ES]k1∵Vmax=kcat·[E]total∴v=当[S]>>Ks时，v≈Vmax当[S]<<Ks时，v≈Km和Vmax的意义(yìyì)双倒数(dǎoshù)作图法00Eadie-Hofstee作图法（v对v/[S]作图法）Vmax对Km作图法表2－1四种作图法特征(tèzhēng)比较二、酶浓度(nóngdù)对反应速度的影响三、温度对酶促反应(fǎnyìng)的影响四、pH对酶促反应(fǎnyìng)的影响五、抑制剂对反应速度(fǎnyìngsùdù)的影响（一）不可逆性抑制(yìzhì)农药可使酶失活解磷定可以(kěyǐ)解毒（二）可逆性抑制(yìzhì)1，竞争性抑制作用PABA竞争性抑制作用竞争性抑制(yìzhì)的双倒数作图法Dixon作图2，非竞争性抑制作用非竞争性抑制(yìzhì)的双倒数作图法3，反竞争性抑制作用反竞争性抑制(yìzhì)的双倒数作图法各种(ɡèzhǒnɡ)可逆性抑制作用的比较六、激活剂对反应速度(fǎnyìngsùdù)的影响第四节、酶的调节(tiáojié)酶原的激活：体内(tǐnèi)的酶以无活性的酶原形式存在，在一定条件下，水解几个肽键，使酶分子的构象发生改变，表现出活性。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成和暴露的过程。变构酶：催化亚基调节(tiáojié)亚基变构激活剂变构抑制剂单底物酶与异构酶的反应速度(sùdù)曲线肌红蛋白和血红蛋白(xuèhóngdànbái)的结构酶的共价修饰(xiūshì)调节：可逆性的共价结合某些化学基团，从而改变酶的活性。磷酸化脱磷酸化二、酶含量(hánliàng)的调节三、同工酶第六节酶与医学(yīxué)的关系二、酶在医学(yīxué)上的应用（三）酶作为(zuòwéi)工具用于科学研究和生产名词解释：1，脂质体2，内在蛋白（整合(zhěnɡhé)蛋白）3，外周蛋白（外在蛋白）4，脂锚定蛋白5，米氏常数6，竞争性抑制作用7，非竞争性抑制作用8，反竞争性抑制作用论述题：1，简述膜的流动镶嵌学说2，简述膜蛋白的分类(fēnlèi)3，试推导米氏方程并简述Km及Vmax的意义4，当S=0.5Km;S=4Km;S=9Km;S=9.9Km时，计算反应速度分别达到Vmax的百分之几？5，以双倒数做图法画出竞争性、非竞争性和反竞争性抑制作用的特征曲线，并说明各曲线中Km及Vmax的变化。