会计学/催化部位(Catalyticsite):酶分子中促使底物发生(fāshēng)化学变化的部位称为催化部位。通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶所催化反应的性质。一些(yīxiē)酶活性中心的氨基酸残基/调控部位(Regulatorysite):酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象(ꞬòuxiànꞬ)的变化，对酶起激活或抑制作用酶表现催化活性不可缺少的基团(jītuán)。亲核性基团(jītuán)：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。酸碱性基团：天门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基(ānjī)，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。结合基团---专一性活性中心内必需(bìxū)基团催化基团---催化能力活性中心外必需(bìxū)基团活性中心内的必需(bìxū)基团3.酶活性中心的特点(tèdiǎn)酶的高效(ɡāoxiào)催化的结构(二)、酶高效性的作用(zuòyòng)机理1、底物(dǐwù)和酶的邻近效应与定向效应咪唑催化对硝基苯酯的水解，分子(fēnzǐ)内反应比分子(fēnzǐ)间反应快24倍。邻羟基(qiǎngjī)苯丙酸内脂的形成反应，两个甲基使羧基和羟基(qiǎngjī)更好的定向，使反应速率提高2.5×1011酶把底物分子从溶液中富集出来，使它们固定在活性中心附近(fùjìn)，反应基团相互邻近，同时使反应基团的分子轨道以正确方位相互交叠，反应易于发生。2、底物(dǐwù)的形变与诱导契合脯氨酸消旋酶的过渡态类似物与酶的亲和力远大于其底物，说明(shuōmíng)酶可以引起底物的形变。3、酸碱催化(cuīhuà)影响酸碱催化反应速度(sùdù)的因素4、共价(ꞬònꞬjià)催化酶的亲核中心X未成键电子对进攻底物的亲电中心，形成共价结合，迅速形成不稳定的中间复合物，降低(jiàngdī)反应活化能，促进产物生成。5、活性中心金属(jīnshǔ)离子的催化作用多个(duōꞬè)基元催化反应结合催化7、活性中心的微环境(huánjìng)八．酶催化反应机制(jīzhì)的实例（１）.溶菌酶的结构(jiégòu)（２）溶菌酶的底物(dǐwù)NAG和NAM交替排列形成(xíngchéng)多聚物，它们之间通过β-1,4糖苷键相连。溶菌酶的最适小分子底物为NAG-NAM交替形成(xíngchéng)的六糖。（３）溶菌酶与底物(dǐwù)复合物底物(dǐwù)D糖环构象发生变化溶菌酶的活性中心的氨基酸残基与底物(dǐwù)敏感键既靠近又定向。（４）溶菌酶的作用(zuòyòng)机制九、酶活性的调节(tiáojié)控制和调节(tiáojié)酶1、别构调控(diàokònɡ)与别构酶(2)别构酶(3)协同效应(4)别构酶的结构(jiégòu)特点和性质别构酶与非调节酶动力学曲线(qūxiàn)的比较别构酶举例(jǔlì)：天冬氨酸转氨甲酰酶，简称ATCase2.酶原(méiyuán)的激活（1）胰蛋白酶(yídànbáiméi)原的激活胰蛋白酶对各种(ꞬèzhǒnꞬ)胰脏蛋白酶原的激活磷酸化蛋白质的磷酸化（2）蛋白激酶蛋白酶A（Krebs)糖代谢(dàixiè)调节酶磷酸化酶激酶(jīméi)4.同工酶(isoenzyme)H乳酸(rǔsuān)脱氢酶同工酶形成示意图生理意义在代谢(dàixiè)调节上起着重要的作用；同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。基本要求1.掌握酶活性部位的概念。2.掌握酶催化反应机制(jīzhì)和实例。3.掌握影响酶催化效率的有关因素。4.掌握别构酶、酶原激活和共价修饰酶。感谢您的观看(guānkàn)！内容(nèiróng)总结