生物科学《生物化学》期末复习要点2022生物科学《生物化学》期末复习要点（仅供参考）一、生物分子结构与功能（一）生物分子的组成1、化学元素：蛋白质—N—16%核酸—P—9.9或9.4%2、基本单位：蛋白质——氨基酸（L-α氨基酸-特殊氨基酸-酸性氨基酸、碱性氨基酸-含硫氨基酸、亚氨基酸、芳香族氨基酸、必需氨基酸）——肽键、氨基酸等电点以及计算，除甘氨酸外都有旋光性核酸——核苷酸（β-C-N糖苷键）——3,5磷酸二酯键（碱基-原子定位、核糖-β-D核糖和β-D-2脱氧核糖）基本概念：碱基、核糖、核苷、核苷酸（主要是5’P-核苷酸）游离核苷酸（ATP、GTP、ADP、CTP等）特殊核苷酸（cAMP-腺苷酸环化酶催化分子内二酯键、cGMP）RNA含量：rRNA最多、tRNA稀有碱基最多、mRNA代谢最活跃序列分析：双脱氧核苷酸（核糖第2和第3碳原子脱氧）的引入+聚丙烯氨酰胺凝胶电泳脂类——重点脂肪（甘油+三个脂肪酸）磷脂（甘油与磷酸结合+极性基团）生物膜：流动镶嵌模型-磷脂双分子层为主要骨架-蛋白质决定生物膜的功能-具有流动性和选择透过性脂肪酸：饱和和不饱和之分，人体内不能合成不饱和脂肪酸（必需脂肪酸）线粒体膜：外膜通透性高，内膜通透性低，内膜向内突出增大膜表面积，利于生物代谢维生素与辅酶——分类：水溶性VB和VC-脂溶性ADEKVB1——TPP——丙酮酸脱羧酶——脚气病VB2——FMN、FAD——脱氢酶VPP——烟酸——NAD、NADP——脱氢酶VB3——泛酸——CoA、ACP——酰基载体VB6——吡哆素——PLP、PMP——转氨酶、氨基酸脱羧酶、VH——生物素——羧基载体（丙酮酸、乙酰CoA羧化酶）VB11——叶酸——一碳单位载体（磺胺类药物竞争）VB12——钴胺素—甲基转移硫辛酸——酰基载体（丙酮酸、戊二酸脱氢酶系）VC——坏血病VA——夜盲症VD——佝偻病VE——育酚VK——凝血3、结构：（1）一级结构—蛋白质——氨基酸组成和序列—肽键-氨基端和羧基端肽键特征：具有双键性质，不能自由旋转，比单键短，双键长肽平面：6个原子，反式排列一级结构—核酸——核苷酸的组成和排列顺序——3,5磷酸二酯键，方向5’→3’（2）二级结构—蛋白质——α-螺旋、β-片层、β-转角、无规卷曲各种二级结构特征：重点α-螺旋：螺距、氨基酸之间距离核酸——DNA双螺旋特征（Z-DNA、B-DNA）-碱基配对原则-查伽夫规则（核糖、糖苷键、碱基连接、位置、碱基互补氢键、碱基结构）B-DNA双螺旋结构要点（反向平行、螺旋直径2nm、螺距3.4nm、螺旋一圈10对碱基、右手螺旋、大沟和小沟）稳定因素：碱基堆积力（最主要维持纵向稳定）和氢键（维持横向稳定）（3）高级结构蛋白质——三级结构—非共价力（主要是疏水相互作用）—结构域四级结构—多亚基（非共价力氢键、疏水键、盐键）变性（高级结构破坏，一级结构不变）与复性蛋白质稳定的因素（水化膜与双电层）实例：血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线以及S型的意义。协同效应、别构效应核酸——存在形式：染色体（超螺旋）-核小体-组蛋白（八聚体）146长-左旋缠绕1.65圏+H1组蛋白=200bpRNA的高级结构：tRNA（二级结构三叶草型、三级结构到L型）四环四臂（茎环结构、反密码环、氨基酸臂）、稀有碱基、3’端特征、参与氨基酸活化与转运特殊核酸——核酶（起催化作用的是核酸）4、性质：（1）光学性质：蛋白质（三种氨基酸-名称-摩尔吸光系数）-280nm-旋光性变性：我国吴宪提出的。影响稳定的因素都可以引起变性。核酸（碱基共轭双键）-260nm-增色效应（DNA或RNA变性-粘度）-减色效应（复性）-Tm（变性一半的温度-GC越多越高）DNA变性与复性：杂交DNA-RNA、退火（复性缓慢冷却）核酸分析方法—印迹法（Southern-DNA、N-RNA、W-蛋白质）（2）颜色反应：蛋白质-双缩脲-氨基酸茚三酮反应（3）分离与纯化：蛋白质分离电泳——电荷性质（等电点）与分子量大小（SDS-PAGE）透析——分子量大小层析——分配系数不一样-亲和层析（配基和配体专一性结合）-离子交换（电荷性质）-凝胶过滤（分子量大先洗脱出来）-纸上层析（氨基酸分离与鉴定）盐析——中性盐破坏水化膜核酸——电泳（电荷性质和分子量大小）层析（亲和层析分离mRNA）（二）酶——特殊的蛋白质1、全酶=酶蛋白+辅因子（辅基和辅酶）：辅基结合牢固、辅酶结合疏松特异性决定于酶蛋白；辅因子传递电子、H和化学基团2、必需基团：活性中心内的必需基团+活性中心外的必需基团活性中心内的必需基团=结合中心+催化中心活性中心外的必需基团=稳定酶的分子空间构象3、酶的特点：只催化热力学允许反应、不增加不减少、不改变平衡点、高效本质降低活化能、有专一性、活性可调4、反应机制：最重要的是诱导契