蛋白质分子结构蛋白质的分子结构包括一级结构(primarystructure)二级结构(secondarystructure)三级结构(tertiarystructure)四级结构(quaternarystructure)一、蛋白质的一级结构：定义：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键位置特点：基础结构，稳定结构牛胰岛素的一级结构（局部）：牛胰岛素由A、B两条肽链组成，A链20个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基肽单元蛋白质二级结构的主要形式-折叠-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构象。①在-折叠中，-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm.②-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。③-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。反平行b－折叠β－转角（β-turn）无规则卷曲示意图三、蛋白质的三级结构肌红蛋白(Mb)的三级结构亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。如：血红蛋白含有四个亚基，为22，每个亚基含一个血红素，每个血红素可结合一个氧分子。亚基含141个氨基酸残基，亚基含146个氨基酸残基。蛋白质结构与功能的关系（一）一级结构是空间构象的基础天然状态，有催化活性（二）一级结构与功能的关系（一）肌红蛋白(Mb)与血红蛋白(Hb)结构Hb与Mb一样能可逆地与O2结合，Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线*协同效应(cooperativity)变构效应(allostericeffect)（三）蛋白质构象改变与疾病蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。疯牛病中的蛋白质构象改变疯牛病是由朊病毒蛋白(prionprotein,PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。