BIOCHEMISTRY蛋白质的结构与功能什么是蛋白质?蛋白质研究的历史20世纪中叶，各种蛋白质分析技术相继建立，促进了蛋白质研究迅速发展；1962年，确定了血红蛋白的四级结构。20世纪90年代，功能基因组与蛋白质组研究地展开。蛋白质的生物学重要性作为生物催化剂（酶）代谢调节作用免疫保护作用物质的转运和存储运动与支持作用参与细胞间信息传递蛋白质的分子组成TheMolecularComponentofProtein组成蛋白质的元素各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。一、组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L--氨基酸H非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基酸几种特殊氨基酸半胱氨酸三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质pH=pI（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链+肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。N末端：多肽链中有游离α-氨基的一端C末端：多肽链中有游离α-羧基的一端N末端（二）体内存在多种重要的生物活性肽GSH过氧化物酶体内许多激素属寡肽或多肽蛋白质的分子结构TheMolecularStructureofProtein蛋白质的分子结构包括:定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。二、多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上-螺旋(-helix)-折叠(-pleatedsheet)-转角(-turn)无规卷曲(randomcoil)-螺旋（四）-转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体(motif)。（六）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响三、在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构大家好肌红蛋白(Mb)纤连蛋白分子的结构域（三）分子伴侣参与蛋白质折叠伴侣蛋白在蛋白质折叠中的作用亚基之间的结合主要是氢键和离子键。由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子结构相同，称之为同二聚体(homodimer)，若亚基分子结构不同，则称之为异二聚体(heterodimer)。五、蛋白质的分类六、蛋白质组学（二）蛋白质组学研究技术平台蛋白质结构与功能的关系TheRelationofStructureandFunctionofProtein（一）一级结构是空间构象的基础天然状态，有催化活性（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能（三）氨基酸序列提供重要的生物化学信息（四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病肌红蛋白/血红蛋白含有血红素辅基肌红蛋白(myoglobin，Mb)血红蛋白(hemoglobin，Hb)Hb与Mb一样能可逆地与O2结合，Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线协同效应(cooperativity)O2变构效应(allostericeffect)（三）蛋白质构象改变可引起疾病蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。疯牛病是由朊病毒蛋白(prionprotein,PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。第四节一、蛋白质具有两性电离的性质二、蛋白质具有胶体性质三、蛋白质空间结构破坏而引起变性造成变性的因素:如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。应用举例:临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外,防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation)。天然状态，有催化活性在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。第五节一、透析