神经退行性疾病中Tau和α型共核蛋白、淀粉样蛋白的聚集续：图、文章来自于RichardRobinson的多种神经紊乱疾病中关于α型共核蛋白的证据（今日神经病学，4（1）7-11，2004）.JohnTrojanowski博士说我们认为原因在于当α型共核蛋白积聚时，神经就会丧失能力或失去控制，并不能作用于囊泡或神经元中其他因子，导制功能丢失以及退行性改变。神经退行性疾病脑特征性淀粉化表1解说：已经知道α型共核蛋白在帕金森病中起关键作用，但在阿尔茨海默病和其他近一半神经紊乱中也有发现。α型共核蛋白可以自身发生沉积，也经常和tau、β淀粉样蛋白一起沉积α-Synucleinopathies包括发生在晚年生活的最常见的神经退行性疾病。它们包括filamentousaggregates病损，基本在淀粉样蛋白上变化。老年斑由不同成分组成，且蛋白序列不同，但它们有共同的fibrillization机制，并且所有均来自于淀粉样沉积。帕巾森氏病可能是α-synucleinopathies的原型，但事实上阿尔茨海默病是最普遍的形式。它根据痴呆个体的老年斑和神经纤维缠结的存在而诊断。近50％的阿尔茨海默病患者存在露氏小体。露氏小体被认为是帕巾森氏病的特征性病理现象，包含有丰富的α-synucleinopathies。此外，还明确了痴呆的露氏小体变异在Down综合征中有典型的积累，同时在家族阿尔茨海默病中也是普遍的。α型共核蛋白的病理性包体MW但坚持！Tau、α型共核蛋白病理上通常共同作用在神经退行性疾病——这是什么意思呢？20去磷酸化前后不溶于肌氨酸的Tau蛋白条带HSP70防止α型共核蛋白产生多巴胺能神经退行（Auluck等，科学，2002）α型共核蛋白转基因鼠的特征记述（Giasson等，神经，2002）A53Tα型共核蛋白转基因鼠丰富的α型共核蛋白包体蛋白错误折合的毒性结果蛋白错误折合更多的毒性结果AD临床同分数患病率和发病率的5年延缓