会计学第一节酶的概述(Ɡàishù)二、酶促反应的特点与机制(一)酶促反应的特点酶与一般催化剂的共性1．只能催化热力学允许的反应可以发生的反应2．不改变化学反应平衡常数酶只催化热力学允许的化学反应，只能加速可逆反应(kěnì-fǎnyìng)的进程，而不改变反应的平衡点，作用是缩短反应达到平衡所需的时间。3．本身反应前后无变化酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质和量的改变。酶的催化特性(tèxìng)具体表现1.高度的催化效率酶催化效率比非催化反应高108—1020倍；比一般催化剂高107—1013倍。如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化3．5×107摩尔底物或每秒钟6×105摩尔底物。2.高度的专一性作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。酶的专一性分为两大类：绝对专一性：只能作用于特定结构(jiégòu)的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构(jiégòu)的产物。相对专一性：作用于一类化合物或一种化学键。立体结构(jiégòu)专一性：作用于立体异构体中的一种。(对空间结构(jiégòu)有严格的要求)乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着理论。D(-)乳酸由于-OH、-COOH的位置正好相反，因此造成与酶的三个基团不能完成结合，故而不能受酶的催化。3．高度的不稳定性，酶易失活多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在温和的条件下，如中性pH、常温(chángwēn)和常压下进行。强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。4．酶活性的可调节性酶促反应受多种因素(yīnsù)的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。对酶生成与降解量的调节酶催化效力的调节通过改变底物浓度对酶进行调节等酶比一般催化剂能更有效地降低反应活化能。底物分子(fēnzǐ)从初态转变到活化态所需的能量，称为“活化能”。酶和普通催化剂一样，加速反应的作用都是通过降低反应的活化能实现的。酶的催化机理是降低(jiàngdī)活化能(二)、酶促反应机制（工作原理）2.中间产物学说与诱导契合(qìhé)假说中间产物学说（中间复合物学说）酶在完成催化反应时，首先与底物结合形成酶-底物复合物（中间产物），此产物再分解为产物和游离的酶，从而完成了催化反应。2.中间产物学说(xuéshuō)与诱导契合假说酶专一性的“锁钥(suǒyuè)学说”酶专一性的“诱导契合(qìhé)学说”酶-底物(dǐwù)诱导契合作用1.酶的命名(mìngmíng)(2)国际(guójì)系统命名法系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。例如：习惯名称:谷丙转氨酶系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶酶催化的反应:谷氨酸+丙酮酸-酮戊二酸+丙氨酸（1）氧化-还原酶氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括(bāokuò)脱氢酶和氧化酶。如，乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。(2)转移酶催化底物(dǐwù)之间进行某些基团转移或交换的酶类。例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。（3）水解酶催化底物进行水解的酶类。主要包括淀粉酶、蛋白酶、蔗糖(zhètáng)酶及脂肪酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化脂的水解反应(4)裂解酶裂解酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键(shuānɡjiàn)的反应及其逆反应。主要包括醛缩酶、水化酶、脱羧酶及脱氨酶等。例如，延胡索酸水合酶催化的反应。(6)合成酶LigaseorSynthetase合成酶，又称为连接酶，能够催化(cuīhuà)C-C、C-O、C-N以及C-S键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。A+B+ATP===AB+ADP+Pi例如，丙酮酸羧化酶催化(cuīhuà)的反应丙酮酸+CO2草酰乙酸组成(zǔchénꞬ)分类依据酶的分子组成(zǔchénꞬ)单纯酶：仅由氨基酸残基即可组成(zǔchénꞬ)有活性的酶分子。结合酶：由蛋白质与非蛋白质部分组成(zǔchénꞬ)的有活性的酶分子。结合(jiéhé)蛋白质酶类酶的活性中心是指酶分子(fēnzǐ)结构中，能直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。酶活性中心是酶分子(fēnzǐ)中具有三维结构的区域，或为裂缝，或为凹陷，深入到酶分子(fēnzǐ)内部，常为氨基酸残基的疏水基团组成的。必需基团酶分子(fēnzǐ)中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物。对于结合酶来说，辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。活性中心内的必需(bìxū)基团与