会计学1、酸水解Section2氨基酸的结构通式2、构成蛋白质的氨基酸的结构特征1.构成蛋白质的20种氨基酸2.人体所需的八种必需氨基酸Section4氨基酸的重要理化性质2.氨基酸的两性解离性质3.氨基酸的等电点4.氨基酸的化学性质(1)与茚三酮的反应反应要点A.该反应由NH2与COOH共同参与B.茚三酮是强氧化剂C.该反应非常灵敏，可在570nm测定吸光值D.测定范围：0.5~50µg/mlE.脯氨酸与茚三酮直接生成黄色物质（不释放NH3）应用：A.氨基酸定量分析（先用层析法分离）B.氨基酸自动分析仪：用阳离子交换树脂，将样品中的氨基酸分离，自动定性定量，记录结果。(2)与甲醛反应(3)与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应Section5氨基酸的分析分离一、滤纸层析法（FPC)二、离子交换层析（IEC)Section1概述1.蛋白质是生命机体的重要组成成分3.外源蛋白质有营养功能，可作为生产加工的对象.除了上述法方外，还有紫外比色法双缩脲法Folin—酚考马斯亮兰G—250比色法（条件：蛋白质必须是可溶的）四、蛋白质的分类2.结合蛋白(conjugatedprotein)：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成（1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。（2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。（3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。如血清-，-脂蛋白等。（4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。（5）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。（6）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。Section2肽(peptide)2.肽键3.天然存在的重要多肽二.蛋白质的一级结构A.样品必需纯（>97%以上）；B.知道蛋白质的分子量；C.知道蛋白质由几个亚基组成；D.测定蛋白质的氨基酸组成；并根据分子量计算每种氨基酸的个数。E.测定水解液中的氨量，计算酰胺的含量。肼解法：此法是多肽链C-端氨基酸分析法。多肽与肼在无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。肼化物能够与苯甲醛缩合成不溶于水的物质而与C-端氨基酸分离。酶解法:胰蛋白酶，糜蛋白酶，胃蛋白酶，嗜热菌蛋白酶，羧肽酶和氨肽酶化学法：溴化氰水解法，它能选择性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽键。⑦测定每个肽段的氨基酸顺序。⑧确定肽段在多肽链中的次序：利用两套或多套肽段的氨基酸顺序彼此间的交错重叠，拼凑出整条多肽链的氨基酸顺序。⑨确定原多肽链中二硫键的位置：一般采用胃蛋白酶处理没有断开二硫键的多肽链，再利用双向电泳技术分离出各个肽段，用过甲酸处理后，将每个肽段进行组成及顺序分析，然后同其它方法分析的肽段进行比较，确定二硫键的位置。Chapter5蛋白质的空间结构一、蛋白质的结构水平蛋白质空间结构的研究方法X-射线衍射法Section2蛋白质的二级结构肽平面（酰胺平面）在-螺旋中肽平面的键长和键角一定,肽键的原子排列呈反式构型,相邻的肽平面构成两面角.①多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离0.15nm.②肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。③蛋白质分子为右手-螺旋。α-螺旋结构的要点如下：一些侧链基团虽然不参与螺旋，但他们可影响α-螺旋α-螺旋在不同蛋白质中的情况在-转角部分，由四个氨基酸残基组成.四个形成转角的残基中，第三个一般均为甘氨酸残基．弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O和第四个残基的–N-H之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。这类结构主要存在于球状蛋白分子中。１、超二级结构在蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。几种类型的超二级结构：αα；ββ；βαβ；βββ．★超二级结构在结构层次上高于二级结构，但没有聚集成具有功能的结构域．对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构。这种相对独立的三维实体就称结构域。结构域通常是几个超二级结构的组合，对于较小的蛋白质分子，结构域与三级结构等同，即这些蛋白为单结构域。结构域一般由100~200个氨基酸残基组成，但大小范围可达40~400个残基。氨基酸可以是连续的，也可以是不连续的．结构域之间常形成裂隙，比较松散，往往是蛋白质优先被水解的部位。酶的活性中心往往位于两个结构域的界面上．