第一节引言蛋白质的元素分析蛋白质的分类结合蛋白质包括：球蛋白(globular)以球状或椭圆状存在的蛋白质由多肽链自身折叠而造成纤维状蛋白（棒状分子）(fibrous)含有相互缠绕的多肽链蛋白质的生物功能食品蛋白质第二节氨基酸的物理化学性质据其分子结构分为六类甘丙缬亮异脂链丝苏半蛋羟硫添脯酪色苯杂芳环天谷精赖组酸碱按侧链基团R的极性分为四类必需氨基酸（二）氨基酸的立体化学Ile和Thr的-碳原子也是不对称的，因此它们都有4个对映体。（三）氨基酸的酸-碱性质在中性pH范围，-氨基和-羧基都处在离子化状态，此时氨基酸分子是偶极离子或两性离子。偶极离子以电中性状态存在时的pH被称为等电点（isoelectricpoint,pI）。当-COO-和-COOH的浓度相等时的pH被称为pKa1当-NH3+和-NH2浓度相等时的pH被称为pKa2除-氨基和-羧基外，Lys、Arg、His、Asp、Glu、Cys和Tyr的侧链也含有可离子化的基团。侧链不含有带电荷基团的氨基酸，pI=（pKa1+pKa2）/2酸性氨基酸，pI=（pKa1+pKa3）/2碱性氨基酸，pI=（pKa2+pKa3）/2*下标1、2和3分别指-羧基、-氨基和侧链上可离子化的基团。（四）氨基酸的疏水性(hydrophobic)ΔGt具有加和性缬氨酸ΔGt,Val=ΔGt,Gly+ΔGt,异丙基侧链ΔGt,异丙基侧链=ΔGt,Val-ΔGt,Gly具有大的正的ΔGt的AA侧链疏水性的优先选择处在有机相疏水性AA残基倾向于配置在蛋白质分子的内部具有负的ΔGt的AA侧链亲水性的(hydrophilic)配置在蛋白质分子的表面（五）氨基酸的光学性质(opticalproperties)二、氨基酸的化学反应性与茚三酮反应与邻苯二甲醛反应与荧光胺反应第三节蛋白质的结构n个氨基酸残基构成(n-1)个肽键游离的-氨基末端称为N端，开始端游离的-羧基末端称为C端，末端链长(n)和序列决定蛋白质的物化性质、结构和功能性质序列——密码（code）C—N键具有部分双键的性质CO—NH键不可以自由旋转N-C键——φC-C键——ψ理论上具有转动自由度，但因C原子上侧链原子的立体位阻而被限制几乎所有的蛋白质肽键都以反式构型存在在热力学上反式比顺式稳定（二）二级结构(secondarystruture)1、螺旋结构(helicalstructure)-螺旋(-helix)2.β-折叠片结构(β-sheet)C=O和N-H垂直于主链氢键：片断之间侧链垂直于平面根据多肽主链N→C的指向,存在着两类平行β-折叠片，各股指向相互平行反平行β-折叠片结构，各股指向彼此相反反平行中，N-H…O原子处在一条直线上（键角0°），增加了稳定性反平行β-折叠片结构更为稳定稳定性β-折叠片＞-螺旋β-折叠片～高变性温度-螺旋β-折叠β-旋转（β-turn）（三）三级结构(tertiarystrucure)不同的基团之间相互作用（疏水、静电和范德华尔）和氢键的优化，使得蛋白质分子的自由能尽可能地降至最低。几何排布亲水性——蛋白质-水界面疏水性——内部氨基酸的序列决定着蛋白质分子的形状亲水性氨基酸残基——呈拉长或棒状疏水性氨基酸残基——呈球状大多数蛋白质由100个以上的氨基酸残基构成（四）四级结构(quarternary)热力学角度，疏水性亚基埋藏，驱动四级结构疏水性氨基酸残基高于30%，无法埋藏疏水小区相互作用4（五）稳定蛋白质结构的作用力1.空间相互作用(stericstrains)2.VanderWaals相互作用3.氢键hydrogenbond4.静电相互作用electrostaticinteractions除少数例外，蛋白质中几乎所有的带电基团都分布在分子的表面。相同电荷间的排斥作用或许会导致蛋白质结构不稳定。相反电荷间的吸引作用有助于蛋白质结构的稳定。影响蛋白质分子折叠的模式5.疏水相互作用hydrophobicinteractions二硫键(-S-S-)disulfidebonds7.金属离子一个独特的三维蛋白质结构的形成是各种排斥和吸引的非共价相互作用以及几个共价二硫键的净结果。（六）构象稳定性和适应性第四节蛋白质的变性denaturation在某些情况下，变性过程是可逆的，例如，有的蛋白质在加热时发生变性，冷却后，又可复原。可逆变性～三级和四级结构变化不可逆变性～二级结构也发生变化二硫键的断裂→不可逆变性变性后物化性质变化一、变性热力学二、变性因素（一）物理因素热变性的机理疏水相互作用的影响疏水相互作用的稳定性不会随温度的提高而无限制地