机体摄入的蛋白质量和排出量在正常情况下处于平衡状态称为氮平衡。处于生长、发育或疾患恢复的机体，其摄入的氮量大于排出的氮量。反之，当摄入的氮量小于排出的氮量时称为负平衡。蛋白质除用于供给细胞生长、更新和修复外，也可用于提供能量。蛋白质氧化提供的能量只占机体需要量的10—15％。外源蛋白质进入体内，总是先经过水解作用变为小分子的氨基酸，然后才被吸收。氨基酸的分解代谢主要在肝脏进行。同位素示踪法表明，一个体重70公斤(千克)的人，吃一般膳食，每天可有400克蛋白质发生变化。其中约有1／4进行氧化降解或转变为葡萄糖，并由外源蛋白质加以补充；其余3／4在体内进行再循环。机体每天由尿中以含氮化合物排出的氨基氮约为6—20克，甚至在未进食蛋白质时也是如此。每天排泄5克氮相当于丢失30克内源蛋白质。蛋白质在哺乳动物消化道中降解为氨基酸经过一系列的消化过程。食物进入胃后，使胃细胞分泌胃蛋白酶原。胃液的酸性(PH1.5—2.5)可促使球状蛋白变性和松散、胃蛋白酶原经自身催化作用，脱下自N—端42个氨基酸肽段转变为活性胃蛋白酶。蛋白质在胃中消化后，连同胃液进入小肠。在胃液的酸性刺激下，小肠分泌肠促胰液肽进入血液，刺激胰腺分泌碳酸进入小肠中和胃酸。再分泌胰蛋白酶、糜蛋自酶、弹性蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶等。这些酶也以酶原形式分泌，随后被激活而发挥作用。经胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。短肽又经羧肽酶和氨肽酶的作用，分别从肽段的C—端和N—端水解下氨基酸残基。蛋白质经过上述消化道内各种酶的协同作用，最后全部转变为游离氨基酸。氨基酸在细胞内的代谢有多种途径。一种是经生物合成形成蛋白质一种是进行分解代谢。氨基酸的分解一般总是先脱去氨基，形成的碳骨架——α－酮酸可进行氧化，形成二氧化碳和水，产生ATP，也可转化为糖和脂肪。多数细菌，体内氨基酸的分解不占主要位置，而以氨基酸的合成为主。有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基酸的分解为主。高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因此合成过程胜于分解过程。第二节氨基酸的脱氨基作用氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代谢的第一个步骤。脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。一、氧化脱氨基作用氧化脱氨基作用一般过程，可用下列反应表示：上式表明氧化脱氨基作用的产物是α—酮酸和氨。每消耗1分子氧产生2分子α—酮酸和2分子氨。上面的反应实际上包括脱氢与水解两个化学反应。脱氢反应是酶促反应，它的产物是亚氨基酸，在水溶液中极不稳定，易于分解，所以自发地分解为α—酮酸和氨。氧化脱氨基作用COOHCH2CH2H-C-NH2COOH1、分布广2、活性最高3、特异性强4、是一种变构酶：GTP、ATP是变构抑制剂；GDP、ADP是变构激活剂。二、氨基酸的非氧化脱氨基作用非氧化脱氨基作用大多在微生物中进行。非氧化脱氨基的方式有以下几种。(一)还原脱氨基作用：在严格无氧的条件下，某些含有氢化酶的微生物，能用还原脱氨基方式使氨基酸脱去氨基，反应式如下所示：(三)脱水脱氨基作用：L—丝氨酸和L—苏氨酸的脱氨基是利用脱水方式完成的。催化该反应的酶以磷酸吡哆醛为辅酶。(五)氧化—还原脱氨基作用：两个氨基酸互相发生氧化—还原反应，分别形成有机酸、酮酸和氨。以上的反应中，一个氨基酸是氢的供体，另一个氨基酸是氢的受体。三、氨基酸的脱酰胺基作用谷氨酰胺和天冬酰胺可在谷氨酰胺酶和天冬酰胺酶的作用下，分别发生脱酰胺基作用而形成相应的氨基酸。谷氨酰胺和天冬酰胺酶广泛存在于微生物和动、植物细胞中，有相当高的专一性。第三节氨基酸的转氨基作用一、转氨基作用的一般概念转氨基作用是α—氨基酸和酮酸之间氨基的转移作用：α—氨基酸的α氨基借助酶的催化作用转移到酮酸的酮基上，结果原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸则形成相应的氨基酸。例如L—谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。同样，天冬氨酸的氨基转移到α—酮戊二酸的酮基上，结果天冬氨酸转变为草酰乙酸，α—酮戊二酸则转变为谷氨酸。转氨作用是氨基酸脱去氨基的一种重要方式。转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。不同氨基酸和α—酮戊二酸的转氨作用在氨基酸的分解代谢中占有重要地位。CH3H-C-NH2COOHCOOHCH2H-C-NH2COOH重要的酶