一.蛋白质的定义蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物学功能的大分子。二.蛋白质在生物体中的重要性蛋白质是生物体重要组成部分，分布广、含量高蛋白质的重要生物学功能作为生物催化剂（酶）代谢调节作用免疫保护作用物质的运输与存储（如血红蛋白）运动与支持作用（肌肉的收缩）参与细胞间信息传递其他生物学功能：营养蛋白，结构，毒蛋白C.供氧功能（ATP）三.氨基酸的重要理化性质1、物理性质无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。2、两性解离及等电点两性离子：所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子。因此，氨基酸是两性电解质。等电点（isoelectricpoint）：当调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上—NH3+和—COO-的解离度完全相等，即氨基酸所带净电荷为零，在电场即不向阴极也不向阳极移动。此时氨基酸所处溶液的pH值为该氨基酸的等电点(pI)。并不是所有的氨基酸都具有旋光性蛋白质一级结构所包含的内容及其空间结构一级结构：是指蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序；主要靠肽键维系（N至C端）。一级结构体现生物信息：20n………….多样一级结构是空间结构及生物活性的基础…..特异一级结构的连接键：肽键（主要）、二硫键维系蛋白质分子的各级结构的作用力一级结构：构成蛋白质的单元氨基酸通过肽键连接形成的线性序列，为多肽链。维系力量是共价键（肽键）。二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠，其次还有β-转角，无规卷曲。维系力量为氢键。三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。三维形状一般都可以大致说是球状的或是纤维状的。三级结构主要是通过结构“非特异性”相互作用来形成。维持力量为疏水作用力，离子键，氢键，二硫键，碱基堆积力等。四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子，是多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列。不是所有的蛋白质都有四级结构。亚基之间不一定要共价连接，但有一些亚基之间是通过二硫键来连接的。主要是疏水作用。蛋白质的性质及分类两性电离及等电点两性电离:蛋白质分子中可解离的基团有肽链末端的NH3+、COO-、肽链氨基酸残基上的侧链基团,如ε-NH3+，β-COO-、咪唑基、胍基等。等电点：当溶液在某一pH值的环境中，使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，即总净电荷为零。在电场中，蛋白质分子既不向阳极移动，也不向阴极移动，这时溶液的pH值为该蛋白质的等电点。b.电泳的概念：在外电场的作用下，带电颗粒将向着与其电性相反的电极移动，这种现象称为电泳。电泳的方向、速度取决于所带电荷的正负性、所带电荷的多少、分子颗粒的大小。不同的蛋白质所带净电荷密度不同，迁移率即异，在电泳时可以分开。c.胶体性质.布郎运动、丁道尔现象、电泳现象，不能透过半透膜，具有吸附能力蛋白质溶液稳定的原因：1、表面形成水膜（水化层）；2、带相同电荷。d.蛋白质的沉淀1.加高浓度盐类（盐析）：加盐使蛋白质沉淀析出。分段盐析：调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出。血清球蛋白（半饱和（NH4)2SO4），清蛋白（饱和(NH4)2SO4)。2.加有机溶剂酒精、丙酮等3.加重金属盐AgNO3Pb(AC)2FeCl34.加生物碱试剂单宁酸、苦味酸、钼酸、三氯乙酸等能沉淀生物碱，称生物碱试剂。5.加热沉淀e.变性(denaturation)1.变性作用：在某些理化因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，从而导致其理化性质改变、生物活性丧失的现象称为变性。变性不涉及一级结构的变化。变性标志:生物学功能的丧失。变性的实质：空间结构的破坏，一级结构不变。变性的因素：物理因素：加热、高压、强烈振荡、紫外线、X-射线等；化学因素：强酸、强碱、脲、重金属盐、生物碱试剂等。变性后理化性质的变化：溶解度降低;粘度上升；结晶能力丧失；易被蛋白酶水解；变性与沉淀的关系：沉淀不一定变性，如加入中性盐使蛋白质沉淀，但不变性；变性也不一定沉淀，如强酸、强碱使蛋白质变性，但不沉淀;变性作用在实际生活中的应用:临床用酒精消毒；高压煮沸消毒；紫外线消毒；蛋白类食品加热易消化；f.蛋白质的紫外吸收大部分蛋白质均含有带芳香环的Trp、Tyr、Phe。因此，大多数蛋白质在280nm附近显示强的吸收。应用：利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。g.蛋白质的颜色反应h.蛋白质的分类1、按照组成分类：单纯蛋白、结合蛋白