第3章：蛋白质3.1概述简单蛋白质——完全由氨基酸构成。结合蛋白质——除了蛋白质部分外，还有非蛋白成分。依据溶解特性简单蛋白质的分类根据溶解度对简单蛋白分类结合蛋白根据结合物不同分为六类依据蛋白质的外形分类3.2氨基酸的物理化学性质3.2.1.1结构氨基酸的分类碱性氨基酸有和。有两个氨基的氨基酸有。有紫外吸收的氨基酸有、___和。无旋光性的氨基酸有。3.2.1.2氨基酸的酸碱性质3.2.1.3氨基酸的疏水性(hydrophobicity)3.2.3食品中的氨基酸肽在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序肽链含有游离的-氨基的一端称为氨基端或N-端；含有游离-羧基的一端称为羧基端或C-端。氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln什么是肽平面？蛋白质的结构稳定蛋白质的作用力3.3.1定义：蛋白质高级结构受到破坏，引起蛋白质理化性质改变和生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性。蛋白质变性涉及二、三、四级结构3.3.2变性对其结构和功能的影响豆类中胰蛋白酶抑制剂热变性能显著地提高某些动物所食用的豆类蛋白质的消化率；部分变性的蛋白质比天然的更易消化和具有较好的起泡和乳化性质，为什么？热变性也是食品蛋白质热诱导胶凝的先决条件。例如鱼糜制品、鸡蛋煮熟3.3.3影响蛋白质变性的物理因素（1）加热加热是食品加工常用的处理过程，也是引起蛋白质变性最常见的因素。某一温度下，蛋白质将从天然状态转变为变性状态，这个温度就是蛋白质的变性温度Td，或称为熔化温度Tm。蛋白质经过热变性后，表现了相当程度的伸展变形。变性时，稳定蛋白质结构的氢键将被破坏，分子伸展使得一些疏水性残基等暴露，可以导致蛋白质分子间的聚集反应。蛋白质的热稳定性与其氨基酸组成有关，一般来说，疏水性氨基酸含量越高，蛋白质也越稳定；而亲水性氨基酸越多，则越不稳定。一般在干燥条件下，蛋白质稳定性较高；含水时不稳定。甘油、丙二醇、糖类等物质有稳定蛋白质的作用（为什么？）所以酶制剂可以保存在高浓度甘油中冷冻鱼糜中要加入蔗糖等抗冻剂在变性温度附件，温度每升高10℃，变性速度约提高600倍，远远大于一般化学反应速度（2～4）的变化。食品加工中的高温瞬时杀菌（HTST）、超高温杀菌（UHT）技术就是利用高温大大提升蛋白质的变性速度，短时间内破坏食品中的生物活性蛋白质或微生物中的酶，而由于其他化学反应的速度变化相对较小，短时间的升温确保了其它营养素的较少损失。（2）冷冻导致蛋白质冻结变性的原因可能是：由于导致蛋白质的水合环境变化，破坏了维持蛋白质构象的力因为一些基团的水化层被破坏，基团之间的相互作用引起蛋白质的聚集或亚基重排；也可能是由于结冰后，剩余水中无机盐浓度大大提高，这种高盐浓度导致蛋白质变性。（3）机械处理（4）静高压高压导致蛋白质变性可以在常温下发生静高压处理只是导致酶或微生物的灭活，对食品中的营养物质、色泽、风味等不会造成破坏作用，也不形成有害的化合物，它已经是21世纪食品加工技术的一个重要新技术。（5）电磁辐射（6）界面作用3.3.4影响蛋白质变性的化学因素（2）盐类碱土金属Ca2+、Mg2+离子可能是蛋白质中的组成部分，对蛋白质构象起着重要作用，所以除去会降低蛋白质分子对热、酶等的稳定性。例如，液化淀粉酶需要用Ca2+提高其稳定性。对于阴离子，它们对蛋白质结构稳定性影响的大小程度为：F-<SO4-<Cl-<Br-<I-<ClO4-<SCN-<Cl3CCOO-。在高浓度时阴离子对蛋白质结构的影响比阳离子更强一般Cl-、F-、SO4-稳定蛋白质；SCN-、Cl3CCOO-是蛋白质去稳定剂。（3）有机溶剂大部分有机溶剂可导致蛋白质变性。在低浓度下有机溶剂对蛋白质结构的影响较小，一些甚至具有稳定作用，但是在高浓度下所有的有机溶剂均能对蛋白质产生变性作用。机理：减少蛋白质分子表面水化膜的厚度降低水的介电常数，使蛋白质分子内部或分子间带相反电荷的基团之间的静电力增大，导致凝集和沉淀非极性有机溶剂渗入到蛋白质分子的疏水区域，破坏了维持蛋白质构象稳定的疏水相互作用力。改变蛋白质分子内部的氢键数量酒精消毒的原理？（4）有机化合物高浓度的尿素和胍盐（4mol/L~8mol/L）是常用的变性试剂。原理：使蛋白质分子中氢键断裂。表面活性剂如十二烷基磺酸钠（SDS）破坏疏水相互作用原理：在蛋白质的疏水区和亲水区间起作用，同时SDS还可以与变性蛋白质分子强烈结合，使之带有大量负电荷，由于强烈的斥力使蛋白分子伸展，是一种很强的变性剂。SDS－PAGE电泳的原理（5）还原剂和氧化剂巯基乙醇（HSCH2CH2OH）、半