会计学蛋白质、碳水化合物、脂肪(甘油醇的脂肪酸酯)是人所需营养中的三种要素。按氨基与羧基的相对位置分：α-氨基酸，β-氨基酸按氨基与羧基的数目来分：中性氨基酸、酸性氨基酸，碱性氨基酸存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在。4名称和物理性质450页表19-15八个必需氨基酸1等电点2与茚三酮反应3氨基酸金属盐络合物的形成谷氨酸焦谷氨酸一个氨基酸总可以找到一个pH值，在该pH值下，正、负离子的浓度完全相等，此时向阳极移动和向阴极移动的离子彼此抵消（即没有净的迁移），或者说，电场中不显示离子的迁移。将此时的pH值称为该氨基酸的等电点。中性氨基酸的等电点：酸性氨基酸的等电点：碱性氨基酸的等电点：2与茚三酮的反应3氨基酸金属盐络合物的形成4.氨基酸氨基的反应1斯瑞克合成法--醛的氨氰化法2赫尔--乌尔哈--泽林斯基α-溴化法3盖布瑞尔法4丙二酸酯法改进方法：用NH4CNorNH4Cl+KCN代替HCN+NH3应用：合成比原料醛多一个碳的氨基酸应用盖布瑞尔法可以制备很纯的氨基酸。1.通过酰基丙二酸酯法OH-2.通过溴代丙二酸酯法合成谷氨酸的合成脯氨酸的合成一个氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基通过失水反应，形成一个酰氨键，新生成的化合物称为肽，肽分子中的酰氨键叫肽键。二分子氨基酸失水形成的肽叫二肽，多个分子氨基酸失水形成的肽叫多肽。19.2.2命名455页1.肽键和肽的几何形状19.5.1氨基的保护19.35.2羧基的保护19.5.3侧链的保护19.5.4接肽方法1混合酸酐法2活泼酯法、3碳二亚胺法4环酸酐法、5固相接肽保护基必须具备的条件（1）易在预定的部位引入（2）在某特定的条件下，保护基很易除去（3）引入和除去保护基时，分子中的其它部位不会受到影响，特别是已接好的肽键。C6H5CH2OH+COCl2（光气)H2Pd/C2用氯代甲酸三级丁酯保护*1.催化氢化和稀碱都不能除去BOC，通常用温和的酸性水解法除去。*2.若氨基酸中有多个氨基，在接肽前均需保护。*3.用Z保护还是用BOC保护，视实际情况而定。19.2羧基的保护例如：19.5.4接肽的方法2活泼酯法3.碳二亚胺法接肽失水机制1.保护氨基和活化羧基同时完成2.氨基甲酸不稳定5.固相接肽生物活性合成多肽必须保证氨基酸的排列顺序与天然多肽相同，并与天然多肽不论在物理、化学性质和生物活力各方面都一样，才具有意义。测定肽或蛋白质的一级结构需要进行下面几项工作：一测定分子中是否存在二硫键二检测氨基酸的组成及其相对比例三测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序19.6.1测定分子中是否存在二硫键在N-端引入具有特定基团的标记化合物，这种标记基团有颜色、荧光、紫外吸收等性质，然后分离鉴定具有这种基团的氨基酸衍生物。DNFB+Gly-Ala-Phe肼解法：当蛋白质（或多肽）与无水肼在100℃反应5-10h后，除C端氨基酸外，所有氨基酸都转变成相应氨基酸的酰肼，C端氨基酸则以游离氨基酸放出。多肽结构的测定多肽结构测定工作步骤如下：3．端基分析（测定N端和C端）b异硫氰酸苯酯(Ph-N=C=S)法——艾德曼(Edman)降解法（2）测定C端例1：某八肽完全水解后，经分析氨基酸的组成为：丙、亮、赖、苯丙、脯、丝、酪、缬。端基分析：N-端丙……………………亮C-端。胰蛋白酶催化水解：分离得到酪氨酸，一种三肽和一种四肽。用Edman降解分别测定三肽、四肽的顺序，结果为：丙-脯-苯丙；赖-丝-缬-亮。由上述信息得知，八肽的顺序为：19.7蛋白质的结构和特性蛋白质的分类458页蛋白质的性质（1）可逆沉淀（盐析变性条件：4．蛋白质的颜色反应蛋白质有四级结构肽链中各种氨基酸相互联接的顺序是蛋白质的初级结构，也叫一级结构。多肽链主链骨架中的若干肽段，通过氢键，形成有规则的构象，这称为二级结构。α-螺旋β-折叠460页在二级结构的基础上，多肽链间通过氨基酸残基侧链的相互作用而进行盘旋和折叠，因而产生的特定的三维空间结构，这称为三级结构，也称为蛋白质的亚基。各个亚基在低聚蛋白中的空间排布及相互作用，称为蛋白质的四级结构。19.8酶D-2-脱氧核糖的核苷+磷酸核酸的基本单位2.碱基RNA的组成将遗传密码翻译变成特异的蛋白质，以执行各种生命功能，使后代表现出与亲代相似的遗传性状。DNA的组成携带全部遗传密码。DNA所携带的全部遗传信息都记载在DNA所包含的全部核苷酸的排列顺序中。DNA虽然只有四种类型的核苷酸，但它的相对分子质量极大，这四种核苷酸在DNA分子中的排列方式近乎无穷，一个含1000个核苷酸的DNA分子，有41000种排列方式，这是一个天文数字，这就是生物界多样性的原因。关于DNA和RNA在生物的生长、繁殖、遗传、变异中的功能