BAFF受体TACI融合蛋白的表达纯化与功能研究的中期报告本研究旨在表达、纯化和功能鉴定BAFF受体TACI融合蛋白。在研究的中期阶段，已完成了以下工作：1.构建TACI融合蛋白的表达载体利用PCR技术从人类TACI基因中扩增出TACI基因的编码区域，并将其克隆到pET28a(+)载体中，构建TACI-His融合蛋白表达载体，同时添加了添码子以增强其表达。2.表达TACI-His融合蛋白将表达载体转化到大肠杆菌BL21(DE3)细胞中，经IPTG诱导表达后，利用SDS-PAGE检测到预期大小的重组蛋白（约为35kDa）的表达。3.纯化TACI-His融合蛋白利用亲和层析柱结合Ni2+离子的亲和性，通过蛋白质纯化，得到了具有高纯度的TACI-His融合蛋白。4.鉴定纯化蛋白通过Westernblotting检测，发现仅在含有His标签的样品中出现明显的特异性条带，证明成功地纯化了TACI-His融合蛋白。5.进行蛋白质交互作用实验利用Westernblotting和ELISA检测了TACI-His融合蛋白与BAFF相互作用，并发现TACI-His融合蛋白能够特异性地结合BAFF，表明其具有功能性活性。结论：在研究的中期阶段，我们成功地表达和纯化了TACI-His融合蛋白，并证明其与BAFF具有特异性的相互作用。这为我们深入研究TACI与BAFF之间的相互作用提供了有力的实验条件。