酵母菌(1.3×107bp,6100个基因)国蝇(1.4×108bp,8750个基因)人(3×109bp,约有1米长，含3－4万个基因)DNA的序列可分为3种类型：单一序列（主要为基因编码序列，一个或几个拷贝，比例少于5％）；中度重复序列（101-5），分为短散的重复序列（一般少于500bp）和长散的重复序列（一般多于1000bp），与基因选择性表达的调控有关；高度重复序列（>105），分为卫星DNA(satellite，重复单位长5-100bp)主要分布在着丝粒区域，小卫星DNA(minisatellteDNA,单位长12-100bp，拷贝数可变，常用于DNA指纹(DNAfinger-printing)技术)，微卫星DNA(microsatellteDNA，单位1-5bp，常串联达50-100bp，具有高度多态性，遗传上保守，但个体差异较大)，用于构建遗传图谱。DNA的二级结构存在3种主要类型，即：B-DNA、Z-DNA、A-DNA。其中，B-DNA的二级结构稳定，在细胞中是主要存在形式；A-DNA是B-DNA的重要变构形式；Z-DNA是左手螺旋。B-DNA是活性最高的构象，A-DNA的活性次之，Z-DNA的活性最低。在细胞中DNA的三种构型是动态变化的，以此调控染色体的动态结构变化和基因的复制、转录。DNA的双螺旋结构三种不同构象的DNA双螺旋（二）染色质蛋白质负责DNA分子中遗传信息的组织、复制和阅读1、组蛋白（与DNA非特异性结合）组蛋白带正电荷，含精氨酸，赖氨酸，属碱性蛋白，其含量恒定，在真核细胞中组蛋白共有5种，分为两类：一类是高度保守的核心组蛋白（corehistone）包括H2A、H2B、H3、H4四种；另一类是可变的连接组蛋白（linkerhistone）即H1。核心组蛋白的结构是非常保守，特别是H4，牛和豌豆H4的102个氨基酸中仅有2个不同。核心组蛋白高度保守的原因可能有两个：其一是核心组蛋白中绝大多数氨基酸都与DNA或其它组蛋白相互作用，可置换而不引起致命变异的氨基酸残基很少；其二是在所有的生物中与组蛋白相互作用的DNA磷酸二脂骨架都是一样的。四种核心组蛋白通过C端疏水的氨基酸相互结合，N端带正电荷的氨基酸向外伸出，与DNA分子结合，使DNA分子缠绕在组蛋白核心周围，形成核小体。尾部含有大量赖氨酸和精氨酸残基，为组蛋白翻译后进行修饰的部位，如乙酰化、甲基化、磷酸化等。H1不仅具有属特异性，而且还有组织特异性，所以H1是多样性的。2、非组蛋白非组蛋白是染色体上与特异DNA序列结合的蛋白质，又称序列特异性DNA结合蛋白（凝胶迟滞电泳实验）。包括多种参与核酸代谢与修饰的酶类、核质蛋白、骨架蛋白、基因表达和染色体结构调节蛋白等。（1）非组蛋白的特性①含有较多的天门冬氨酸、谷氨酸，带负电荷，属酸性蛋白质；②整个细胞周期都进行合成，不象组蛋白只在S期合成，并与DNA复制同步进行；③能识别特异的DNA序列，识别信息存在于DNA本身，位点在大沟部分，识别与结合靠氢键和离子键；④具有多样性和异质性；⑤具有多种功能，如帮助DNA分子折叠，以形成不同的结构域，从而有利于DNA的复制和基因的转录，协助启动DNA复制，控制基因转录，调节基因表达。（2）序列特异性DNA结合蛋白的不同结构模式①a螺旋-转角-a螺旋模式蛋白质形成对称的同型二聚体，每个单位由20个氨基酸的小肽组成，两个a螺旋相互连接成β转角。羧基端的a螺旋负责识别DNA大沟的特异碱基信息，另一个螺旋与磷酸戊糖链骨架接触。②锌指模式每个锌指单位是一个DNA结合结构域，由30个左右氨基酸残基组成，其中一对半光氨酸和一对组氨酸与Zn2+形成配位键，锌指的C端形成a螺旋负责与DNA结合。③亮氨酸拉链式模式蛋白的肽链羧基端约35个氨基酸残基有形成a螺旋的特点，每两圈（7个氨基酸残基）有一个亮氨酸残基。A螺旋一侧的亮氨酸排成一列，两个蛋白质分子的a螺旋间靠亮氨酸残基间疏水作用力形成一条拉链状结构。④螺旋环螺旋结构模式40-50个氨基酸组成两个两性a螺旋，中间被一个或几个β转角组成的环分开，每个a螺旋由15-16个氨基酸残基组成，有几个保守的氨基酸。⑤HMG框架结构模式是由a螺旋组成的结构模式，有弯曲DNA的能力，通过弯曲DNA，促进与邻近位点相结合的其它转录因子的相互作用而激活转录。二、染色质的基本结构单位－核小体30nm和10nm染色质纤维（二）核小体的结构要点①每个核小体单位包括约200bp的DNA、一个组蛋白核心和一个H1。②由H2A、H2B、H3、H4各两分子形成八聚体，构成盘状核心颗粒；H3、H4形成4聚体，位于颗粒中央；H2A、H2B二聚体分别位于两侧。③DNA分子以左手螺旋缠绕在核心颗粒表面，每圈80bp，共1.7