会计学影响反应速率(sùlǜ)因素包括:酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。（一）.酶促反应(fǎnyìng)动力学基础单位时间底物(dǐwù)浓度减少或产物浓度增加量2.反应分子(fēnzǐ)数和反应级数速率与反应物浓度(nóngdù)的一次方成正比。②二级反应速率与反应物浓度(nóngdù)的2次方（或两种物质的浓度(nóngdù)的乘积）成正比。平衡常数（二）底物浓度对酶反应速度(fǎnyìngsùdù)的影响1中间(zhōngjiān)络合物学说中间(zhōngjiān)产物的证据当底物(dǐwù)浓度高达一定程度酶反应的速度(sùdù)在不停地变，实验上只有初速度(sùdù)的测定才有意义。2.单底物(dǐwù)酶促反应动力学（2）.米氏方程(fāngchéng)的推导根据酶反应的中间(zhōngjiān)复合物学说（快速平衡）Briggs认为并不总是K3<<K2,ES􀃆E+P这一步也可能速度很快，这时，E，S和ES将不能处于一个平衡状态。布氏提出(tíchū)稳态理论。酶催化的反应中各成份(chéngfèn)的变化稳态理论(lǐlùn)的假设游离(yóulí)酶浓度=[E]-[ES]ES生成速度=k1（[E]-[ES]）[S]ES分解速度=k2[ES]+k3[ES]当稳态时：ES生成速度=ES分解速度k1（[E]-[ES]）[S]=k2[ES]+k3[ES]（[E]-[ES]）[S]k2+k3[ES]k1[ES]=因v=k3[ES]，当所有E被S饱和时，即达到最大速度，此时[ES]=[E]，Vmax=k3[E]代入上式：快速平衡(pínghéng)假说与稳态平衡(pínghéng)假说的实质区别a．当[S]Km时，v=(Vmax/Km)[S],即v与[S]成正比b．当[S]Km时，vVmax，即[S]而v不变c．当[S]＝Km时，v=1/2Vmax①.v-[S]曲线：近似(jìnsì)双曲线②．当[S]Km（[S]很小时）即v与[S]成正比③．当[S]Km（[S]很大时）vVmax，酶被底物饱和，v与[S]无关④．当v=1/2Vmax时，[S]＝Km（mol/L)A.Km值是酶的特征性常数(chángshù)。与酶的浓度无关，不同的酶，其Km值不同B.物理意义(yìyì):酶促反应速度为最大反应速度（Vmax)的一半时的底物浓度。E.Km值近似等于[ES]的解离常数Ks，可表示(biǎoshì)酶与底物之间的亲和力：Km越大，亲和力越小，酶的催化活性低；Km越小，亲和力越大，酶的催化活性高/F.根据正逆反应Km的差别及细胞(xìbāo)内正逆两相底物的浓度推测酶促反应的正逆方向。G.根据代谢途径中各个酶的Km及其相应底物浓度判断限速步骤。H.根据Km值的大小判断分支代谢的流向。Km可以推断某一代谢物在体内(tǐnèi)可能的代谢途径:Vmax不是一个常数，它取决于酶的浓度，它是一个酶反应体系(tǐxì)的速度的极限值。Vmax=K3[E]K3代表酶被底物饱和时每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，称为转换数或催化常数，（catalyticconstant,Kcat）。Kcat值越大，表示酶的催化效率越高。Kcat/Km(4)作图法测定Km和VmaxLineweaver-Burk双倒数(dǎoshù)作图法实例(shílì)用这些数据(shùjù)求丝氨酸脱水酶的表观米氏常数。[S]1/[S]v1/v0.205.00.1506.660.402.50.2005.000.851.170.2753.641.250.800.3153.171.700.580.3402.942.000.500.3502.868.000.1250.3602.78(三）.pH对酶促反应速度(fǎnyìngsùdù)的影响最适pH与底物种类(zhǒnglèi)、浓度及缓冲液成分有关。（四）.温度对酶促反应速度(fǎnyìngsùdù)的影响最适温不是(bùshi)酶的特征性常数。（五）.酶浓度(nóngdù)对酶促反应速度的影响（六）.激活剂对酶促反应速度(fǎnyìngsùdù)的影响（七）.抑制剂对酶活性的影响(yǐngxiǎng)/六、酶促反应(fǎnyìng)动力学(EnzymeKinetics)（1）.抑制(yìzhì)程度的表示方法(2）抑制(yìzhì)反应类型巯基酶抑制(yìzhì)剂*专一性抑制(yìzhì)丝氨酸酶抑制(yìzhì)剂不可逆抑制(yìzhì)非专一性抑制(yìzhì)抑制(yìzhì)作用*竞争性抑制(yìzhì)作用可逆性抑制(