会计学一酶浓度(nóngdù)的影响二温度(wēndù)的影响最适温度及影响因素温度对酶促反应速度的影响有两个方面：①提高温度，加快反应速度。②提高温度，酶变性失活。温血动物的酶，最适温度35℃—40℃，植物(zhíwù)酶最适温度40℃—50℃，细菌TaqDNA聚合酶70℃。最适温度不是酶的特征常数，它与底物种类、作用时间、pH、离子强度等因素有关。三pH的影响(yǐngxiǎng)四底物(dǐwù)浓度的影响酶反应速度与底物(dǐwù)浓度的关系曲线第二节米氏反应(fǎnyìng)动力学一米氏方程(fāngchéng)成立的前提二米氏方程(fāngchéng)的推导由于(yóuyú)酶促反应的初速度即是产物形成的速度，ν＝k2[ES]，于是，当[S]→∞，酶被底物饱和，这时的反应速度为最大反应速度Vmax，即最后，米氏方程可重写成：米氏方程(fāngchéng)及Km酶反应速度与底物(dǐwù)浓度的关系曲线三解读(jiědú)米氏方程2.解读VmaxVmax也是酶的特征常数，然而，在现实的条件下，一个酶促反应很难达到或者根本就达不到此值。随着底物浓度的增加，V只能接近此值。3.解读kcatkcat称为酶的转化数，具体(jùtǐ)是指在单位时间内，一个酶分子将底物转变成产物的分子总数。kcat的单位是s-1。如果一个酶遵守米氏方程，则kcat＝k2＝Vmax/Et。4.解读kcat/Kmkcat/Km通常被用来衡量酶的催化效率,可以表示一个酶的催化效率或者完美程度。大的kcat和（或）小的Km将给出大的kcat/Km值。几种(jǐzhǒnꞬ)酶的动力学参数四米氏方程(fāngchéng)的线性转换基本原则：将米氏方程变化成相当于y=ax+b的直线(zhíxiàn)方程。双倒数作图法（Lineweaver-Burk法）米氏方程的双倒数形式：酶动力学的双倒数(dǎoshù)图线第三节抑制剂对酶活性的影响(yǐngxiǎng)一可逆的抑制作用抑制剂与酶蛋白可逆结合(jiéhé)，可以用稀释、透折和超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活。1竞争性抑制(yìzhì)（Competitiveinhibition）抑制(yìzhì)剂具有与底物类似的结构，竞争酶的活性中心，并与酶形成可逆的EI复合物，阻止底物与酶结合。可以通过增加底物浓度而解除此种抑制(yìzhì)。竞争性抑制剂2非竞争性抑制底物和抑制剂可以同时(tóngshí)与酶结合，但是，中间的三元复合物ESI不能进一步分解为产物，因此，酶的活性降低。抑制剂与酶活性中的以外的基团结合，其结构可能与底物无关。不能通过增加底物的浓度的办法来消除非竞争性抑制作用非竞争性抑制剂3反竞争性抑制酶只有在与底物结合(jiéhé)后，才能与抑制剂结合(jiéhé)。E+S→ES+I→ESI≠P常见于多底物的酶促反应中反竞争性抑制作用反竞争性抑制剂有无(yǒuwú)抑制剂存在时酶促反应的动力学方程抑制作用的实践(shíjiàn)意义酶抑制剂作用(zuòyòng)实例二不可逆的抑制作用抑制剂与酶不可逆结合，使酶的活性下降(xiàjiàng)，无法用稀释、透析和超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活。1基团(jītuán)特异性抑制剂这一类抑制剂在结构上与底物无相似之处，但能共价修饰酶活性中心上的必需侧链基团(jītuán)而导致酶活性不可逆的失活。由于许多氨基酸残基含有亲核侧链基团(jītuán)，所以充当基团(jītuán)特异性抑制剂的一般是亲电试剂。有机磷化合物、碘代乙酸和环氧化物等，前者包括二异丙基氟磷酸（DIPF）和甲基氟磷酸异丙酯（沙林）。DIPF能够修饰多种酶活性中心的Ser残基上的羟基，导致这些酶活性的丧失。2.底物类似物抑制剂这一类抑制剂在结构上相似于底物，因此(yīncǐ)在活性中心与酶结合，然后不可逆地修饰酶活性中心上的必需基团，导致酶活性的丧失。例如，甲苯磺酰苯丙氨酰氯甲酮（TPCK）为糜蛋白酶的底物类似物，在与糜蛋白酶活性中心结合以后，共价修饰其中的His残基，导致其活性的抑制。再如，甲苯磺酰赖氨酰氯甲酮（TLCK）为胰蛋白酶的底物类似物，在与胰蛋白酶活性中心结合以后，共价修饰活性中心Cys残基上的巯基，导致其活性的丧失3自杀型抑制剂自杀型抑制剂是受酶本身来激活(jīhuó)的不可逆抑制剂，在与酶结合以后，受到酶的催化发生几步反应，但并不形成产物，而是变成高度反应性的化合物后，转而修饰酶的必需基团导致酶活性的丧失。第四节别构酶的动力学一别构酶的性质一种典型的别构酶具有以下性质：1.速度/底物浓度曲线为S型S形曲线显示了底物与酶结合的正协同性。在底物浓度很低