第五章酶化学5.1酶的命名及分类(2)国际系统命名法2.酶的分类2.酶的分类2.酶的分类2.酶的分类2.酶的分类2.酶的分类2.酶的分类5.2维生素与辅酶辅酶coenzyme和金属离子5.2.1水溶性维生素与辅酶(1)维生素PP(1)维生素PP和NAD+和NADP+(2)核黄素（VB2)(2)核黄素和FAD和FMN(3)泛酸和辅酶A(CoA)(3)泛酸和辅酶A(CoA)(4)叶酸和四氢叶酸(FH4或THFA)(5)硫胺素(5)硫胺素和焦磷酸硫胺素(TPP)(6)吡哆素(6)吡哆素和磷酸吡哆素(7)生物素(8)维生素B12辅酶结构（9）硫辛酸(10)辅酶Q(CoQ)维生素C5.2.2脂溶性维生素1，维生素A2,维生素D维生素D的结构3，维生素E4，维生素K5.2.2、辅酶在酶促反应中的作用特点5.2.4酶分子中的金属离子金属酶中的金属离子与配体金属激酶中的金属离子5.3酶的结构及催化作用机制酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶所催化反应的性质。酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。主要包括：亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。(二)酶作用专一性的机制(a)“三点结合”的催化理论（b）锁钥学说：（c）诱导契合学说（三），酶作用高效率的机制酶促反应：E+S===ES===ESEPE+P反应方向,即化学平衡方向,主要取决于反应自由能变化H。而反应速度快慢,则主要取决于反应的活化能Ea。催化剂的作用是降低反应活化能Ea,从而起到提高反应速度的作用反应过程中能的变化酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间物，其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度；另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。例例4，与反应过渡状态结合作用张力学说5，多功能催化作用(1)酸－碱催化广义酸基团广义碱基团（质子供体）（质子受体）(2)共价催化(3)金属离子催化作用电荷屏蔽作用电子传递中间体5.4酶促反应的速度和影响因素1）.米氏方程米氏常数Km的意义2）.米氏常数的求法双倒数作图法2.pH的影响3.温度的影响4抑制剂对酶活性的影响1）抑制剂的作用方式b.可逆抑制(1)竟争性抑制竟争性抑制竟争性抑制竟争性抑制(2)非竟争性抑制非竟争性抑制可逆抑制作用的动力学特征加入非竞争性抑制剂后，Km虽然不变，但由于Vmax减小，所以酶促反应速度也下降了。6.5酶模型1.催化活性酯键水解的酶模型2.环糊精酶模型胰蛋白酶家族脂肪酶色素的生物合成途径酪氨酸酶催化机制酪氨酸酶的化学和光谱学研究表明，该酶的活性中心有一个双核铜活性部位。这个双核铜活性部位具有几种不同形式。氧化态（oxygenated,oxytyrosinase,Eoxy）酪氨酸酶，由两个四配位的二价铜离子（Cu2+）组成,每个铜离子通过两个强的横向的NHis或一个轴向的NHis配体配位，氧分子以过氧化物形式结合在两个铜离子上，架起一个氧桥。变位态（Mettyroxinase,Emet）酪氨酸酶，像氧化态Eoxy形式一样，通过一个内在的氧桥偶联，但不是通过一分子过氧化物，而是通过过氧化氢结合到铜离子上，这种形式的酶可以通过加入过氧化物转化为氧化态形式。相反，氧化态形式的酶在过氧化物丢失后，则转变为变位态酪氨酸酶。目前人们使用的商业酶制剂中，即纯化后得到的酶中，含有>85%的变位态酪氨酸酶，<15%的氧化态形式的酶。脱氧态（Deoxytyrosinase,Edeoxy）酪氨酸酶，它与脱氧的血蓝蛋白相似，具有一个一价态铜离子的双铜结构（Cu+-Cu+）。1938年Kubowitz通过在酶催化儿茶酚还原后，每个铜原子可以结合一分子的一氧化碳证实了这种形式酪氨酸酶的存在。酪氨酸酶的三维结构(2)国际系统命名法（c）诱导契合学说电荷屏蔽作用1）抑制剂的作用方式2.环糊精酶模型