生物化学简明教程酶学习PPT教案.pptx
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第五章酶(enzyme)酶的发展历史TheNobelPrizeinChemistry1907TheNobelPrizeinChemistry1946TheNobelPrizeinChemistry1972TheNobelPrizeinChemistry1989酶是生物催化剂。酶的化学本质酶的催化特性酶的催化效率:比化学催化剂高107~1013倍,比非催化反应高108~1020倍。N+3H2酶作用的专一性酶的分类六大类酶催化反应的性质(2)脱氢酶类:直接催化底物脱氢2.转移酶类(transferases)3.水解酶类(hydrolases)4.裂合酶类(lyases)5.异构酶类(isomerase)6.合成酶类(synthetases,也称ligases连接酶类)酶的命名1961年国际酶学委员会(enzymecommission)提出的酶的命名和分类方法。酶的编号:酶的组成根据酶蛋白分子的特点将酶分成三类单体酶寡聚酶多酶络合物活性部位(活性中心)Glu和Asp的-COOHActivesitesmayincludedistantresidues.(A)Ribbondiagramoftheenzymelysozymewithseveralcomponentsoftheactivesiteshownincolor.(B)Aschematicrepresentationoftheprimarystructureoflysozymeshowsthattheactivesiteiscomposedofresiduesthatcomefromdifferentpartsofthepolypeptidechain.必需基团胰凝乳蛋白酶Enzymeinhibitionbydiisopropylphosphofluoridate(DIPF),agroup-specificreagent.DIPFcaninhibitanenzymebycovalentlymodifyingacrucialserineresidue酶原的激活胃蛋白酶原(pepsinogen)的激活赖3、胰凝乳蛋白酶原(chymotrypsinogen)的激活酶原激活的意义?同工酶(isoenzymeorisozyme)乳酸丙酮酸乳酸脱氢酶(lactatedehydrogenase,LDH)不同分子形式的同工酶催化相同的化学反应酶催化作用的机理降低反应所需的活化能锁钥学说(lockandKeytheory)两个反应的分子,它们反应的基团互相靠近。指酶的催化基团与底物的反应基团之间的定向。张力效应和底物形变(strainanddistortion)酸碱催化(acid-basecatalysis)共价催化(covalentcatalysis)酶促反应速度的测定酶浓度与反应速度的关系底物浓度与反应速度的关系当底物浓度高达一定程度(米氏方程)米氏常数的意义Km是酶的一个特征性常数当酶能催化几种不同的底物时,Km值一样吗?Km除了与底物类别有关外,还与哪些因素有关?如何测定米氏常数?双倒数作图法(Lineweaver-Burk作图法)pH对酶作用的影响pH影响反应速度的原因因为它除了受到底物的种类、温度、时间等的影响外、还受底物浓度、酶浓度等因素的影响。温度对酶反应速度的影响它随底物的种类、浓度,溶液的离子强度,pH,反应时间等的影响。激活剂(activator)对酶反应速度的影响抑制剂(inhibitor)的影响1、不可逆抑制作用(irreversibleinhibition)1、不可逆抑制作用(irreversibleinhibition)2、可逆抑制作用(reversibleinhibition)例:丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用竞争性抑制作用动力学方程竞争性抑制作用动力学方程的特征竞争性抑制的应用(2)非竞争性抑制作用(noncompetitiveinhibition)非竞争性抑制作用动力学方程非竞争性抑制作用动力学方程特征酶的别构效应别构调节物(allostericeffector)协同效应(cooperativeeffect)别构酶举例ATCase催化的化学反应ATCase活性调节的机理酶活力的测定酶活力(enzymeactivity)酶的比活力(specificactivity,也称比活性)酶的制备酶的应用(临床方面)AllostericinhibitorsbindspecificallytotheTstateandmakeitharderforsubstratetoswitchenzymeintotheRstate.Simplesequentialmodelforatetramericallostericenzyme.Thebindingofaligand(