氨基酸的等电点当外液pH为某一pH值时氨基酸处于兼性离子状态氨基酸分子中少数解离的所含的-NH3和-COO-数目正好相等即氨基酸净电荷为0。氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动这一pH值即为氨基酸的等电点简称pI。蛋白质的化学修饰是指在较温和的条件下以可控制的方式使蛋白质与某种试剂称化学修饰剂起特异反应以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。凯氏定氮法每克氮相当于6.25克蛋白质。蛋白质含量克每克生物样品中含氮的克数6.25.蛋白质的一级结构化学结构在一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序即氨基酸的线性序列。基因编码的蛋白质中这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物。一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽。两氨基酸单位之间的酰胺键称为肽键。多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基。蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序即多肽链的线状结构。蛋白质的一级结构化学结构一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序即氨基酸的线性序列。在基因编码的蛋白质中这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键构型指一个不对称的化合物中不对称中心上的几个原子或基团的空间排布方式。如单糖的α—、β—构型氨基酸的D—、L—构型。当从一种构型转换成另一种构型的时候会牵涉及共价键的形成或破坏。构象指一个分子结构中的一切原子绕共价单键旋转时产生的不同空间排列方式。一种构象变成另一种构象不涉及共价键的形成或破坏。蛋白质的空间结构构象、高级结构蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。疏水键非极性物质在含水的极性环境中存在时会产生一种相互聚集的力这种力称为疏水键或疏水作用力。蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空间的排列或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。氢键是稳定二级结构的主要作用力。主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、自由回转无规卷曲。α-螺旋多肽链α-螺旋中的各个肽平面围绕同一轴旋转形成螺旋结构螺旋一周沿轴上升的距离即螺距为0.54nm含3.6个氨基酸残基两个氨基酸之间的距离为0.15nm肽链内形成氢键氢键的取向几乎与轴平行第一个酰胺基团的-co基与第四个酰胺基团的-NH基形成氢键。蛋白质分子几乎都为右手α-螺旋。α-螺旋是蛋白质中最常见含量最丰富的二级结构。α-螺旋中每个残基Ca的二面角f和y各自取同一数值即f-57°、y-48°。α-螺旋有左手和右手螺旋蛋白质中的a-螺旋几乎都是右手螺旋也有例外。α-螺旋都是由L-型氨基酸构成的Gly除外。α-螺旋的形成及其稳定性与其氨基酸组成和顺序有关。α-螺旋折叠过程中存在协同性。α-螺旋的书写形式为3.613-螺旋影响α-螺旋稳定的因素有⑴极大的侧链基团存在空间位阻⑵连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基同种电荷的互斥效应⑶有Pro等亚氨基酸存在不能形成氢键。β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象β-转角是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构其结构特征为⑴主链骨架本身以大约180°回折⑵回折部分通常由四个氨基酸残基构成⑶构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。这类结构主要存在于球状蛋白分子中。超二级结构是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体。是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。在球蛋白中充当三级结构的构件。常见的有αα、ββ、βαβ等。结构域domain在一些相对较大的蛋白质分子中在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的区域再组装成更复杂的球状结构这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域称为结构域。它的结构层次介于超二级结构和三级结构之间。蛋白质的三级结构一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布是包括主、侧链在内的空间排列。大多数蛋白质的三级结构为球状或近似球状。球状蛋白三维结构的特征1.球状蛋白分子含多种二级结构元件2.球状蛋白三维结构具有明显的折叠层次3.球状蛋白分子是紧密的球状或椭球状实体4.球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部亲水侧链暴露在分子表面5.球状蛋白分子的表面有一个孔穴。蛋白质的四级结构就是指蛋白质分子中亚基的立体排布亚基间的相互作用与接触部位的布局。具有独立的三级结构的多肽链的空间排布和相互作用。亚基subunit就是指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。分子病指蛋白质分子中由