会计学酶的认识(rènshi)起源酶的研究(yánjiū)1903年Henri提出了酶与底物作用的中间复合物学说。1913年Michaelis和Menten根据中间复合物学说，导出了米氏方程，对酶反应机制的研究是一个重要突破。1925年Briggs和Handane对米氏方程作了一项重要修正，提出了稳态学说。1926年美国化学家Sumner从刀豆提取出了脲酶并获得结晶，证明脲酶具有蛋白质性质。直到1930-1936年Northrop和Kunitz得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法证实酶是一种蛋白质，为此Sumner和Northrop与1949年共同获得弄贝尔化学奖。1963年HirsMoore和Stein测定了RNaseA的氨基酸序列。1965年Phillips首次用X射线晶体(jīngtǐ)衍射技术阐明了鸡蛋清溶菌酶的三维结构。1969年Merrifield等人工合成了具有酶活性的胰RNase。80年代初Cech和Altman分别发现了具有催化功能的RNA-核酶（ribozyme），这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念，开辟了酶学说的新领域，为此Cech和Altman于1989年共同获得诺贝尔化学奖。1986年Schultz与Lerner等人研制成功抗体酶（abzyme）。Boyer和Walker阐明了ATP合酶（ATPsynthase）合成与分解ATP的分子机制，于1997年获得诺贝尔化学奖。近20年来有不少酶的作用机制被阐明。随着(suízhe)DNA重组技术及聚合酶链式反应（PCR）技术的广泛应用，使酶结构与功能的研究进入新阶段。现已鉴定出4000多种酶，数百种酶已得到结晶，而且每年都有新酶被发现。生命体内催化化学反应(huàxuéfǎnyìng)的物质酶与一般(yībān)催化剂的比较酶催化反应的实质(shízhì)：酶作为生物(shēngwù)催化剂的特点酶是由细胞产生的生物大分子，凡能使生物大分子变性的因素，如高温、强碱、强酸、重金属盐都能使酶失去催化活性，因此酶所催化的反应往往都是在比较温和的常温、常压和接近(jiējìn)中性酸碱条件下进行。例如(lìrú)：生物固氮在植物中是由固氮酶催化的，通常在27℃和中性pH下进行，每年可以从空气中将一亿吨左右的氮固定下来。而在工业上合成氨则需要在500℃，几百个大气压下才能完成。生物体内的大多数反应，在没有酶的情况下，几乎是不能进行的。酶的催化反应的速度比非催化效率高108-1020倍，比非生物催化剂高107-1013倍。例如：像CO2水合作用这样简单的反应也是通过体内碳酸酐酶催化的。CO2+H2O⇌H2CO3每个酶分子在1s内可以使6×105个CO2发生水合作用，这样可以保证使细胞组织中的CO2迅速进入血液，然后(ránhòu)再通过肺泡及时排出这个经酶催化的反应要比未经催化的反应快107倍。再如刀豆脲酶催化尿素水解的反应：在20℃酶催化反应的速率(sùlǜ)常数是3×104s-1，尿素非催化水解的速率(sùlǜ)通常为3×10-10s-1，因此脲酶催化反应的速率(sùlǜ)比非催化反应速率(sùlǜ)大1014倍。酶催化的反应与非酶催化的反应历程不同，只能估计(gūjì)出一个下限所谓高度专一性是指酶对催化的反应和反应物有严格的选择性。被作用的反应物，通常称为底物。酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质。酶作用的专一性，是酶最重要(zhòngyào)的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别。例如：氢离子能催化淀粉、脂肪和蛋白质的水解(shuǐjiě)。而淀粉酶只能催化淀粉糖苷键的水解(shuǐjiě)，蛋白酶只能催化蛋白质肽键的水解(shuǐjiě)，脂肪酶只能催化脂肪键的水解(shuǐjiě)，而对其他类物质则没有催化作用。/有机体的生命活动表现力它内部化学反应历程的有序性，这种有序性是受多方面因素调节控制的结果，一旦破坏了这种有序性，就会导致代谢紊乱(wěnluàn)，产生疾病甚至死亡。酶活力受到调节和控制是区别于一般催化剂的重要特征。细胞内酶的主要(zhǔyào)调节和控制方式•调节(tiáojié)酶的浓度•通过(tōngguò)激素调节酶活性有些酶的专一性是由激素调控的，乳腺组织合成乳糖是一个明显(míngxiǎn)的例子，哺乳动物乳腺组织合成乳糖是由乳糖合成酶催化的，该酶由两个亚基即催化亚基和调节亚基组成。催化亚基单独存在时不能催化合成乳糖，但能催化半乳糖以共价键的方式连接到蛋白质上形成糖蛋白。调节实际上就是乳汁中的α-乳清蛋白，其本身无催化活性，但当催化亚基结合后，就可以改变催化亚基的专一性，催化半乳糖和葡萄糖反应生成乳糖：UDP-半乳糖+D-葡萄糖⇌UDP+乳糖调节亚基合成是受激素