第一章蛋白质化学概念：蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。蛋白质的生物学意义第一节蛋白质的元素组成第二节、蛋白质的氨基酸组成（一）氨基酸的结构通式（组成蛋白质的20种）：19种氨基酸具有一级氨基（-NH3+）和羧基（-COOH）结合到α碳原子（Cα），同时结合到（Cα）上的是H原子和各种侧链（R基）；另一个氨基酸---Pro具有二级氨基（α-亚氨基酸）不带电形式（二）氨基酸的分类(蛋白质氨基酸-20种)根据R的极性（1）极性氨基酸：1）不带电：Gly、Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys；2）带正电：His、Lys、Arg(碱性氨基酸)3）带负电：Asp、Glu(酸性氨基酸)（2）非极性氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp中性氨基酸根据营养分类必需氨基酸：LeuTrpMetLysValIlePheThr半必需：HisArg非必需氨基酸：非蛋白质氨基酸：鸟氨酸瓜氨酸（三）氨基酸的构型、旋光性和光吸收如含两个手性碳原子，则有４种立体异构体，分别称为Ｄ-,Ｌ-，Ｄ别-和Ｌ别-氨基酸。旋光性：光吸收：组成蛋白质的氨基酸中，Trp、Tyr和Phe对紫外光有一定的吸收，这是因为它们分子中含有苯环，是苯环的共轭双键造成的（四）氨基酸的重要理化性质两性解离和等电点氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子，为两性电解质。调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3基和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。当溶液的pH=pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。氨基酸等电点的确定(以甘氨酸为例)根据pK值（该基团在此pH一半解离）计算：等电点等于两性离子两侧pK值的算术平均数。谷氨酸酸性氨基酸，以Asp为例：碱性氨基酸，以Lys为例：3.化学性质（2）与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应—sanger反应（3）与苯异硫氰酸（酯）的反应(Edman反应)PITC1．离子交换层析法离子交换树脂：例题：利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸，哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。-++0-0（a）Asp和Lys（b）Arg和Met（c）Glu和Val第四节肽（peptide）二肽三肽四肽氨基酸之间通过肽键连接形成的链称肽链。命名：根据氨基酸组成，由N端→C端命名（1）谷光甘肽（GSH）由于肽中N端自由氨基和C端自由羧基之间的距离比氨基酸中的大，因此它们之间的静电引力较弱。肽的等电点定义：肽所带净电荷为“零”时，溶液的pH值。溶液的pH今有一四肽甘氨酰谷氨酰赖氨酰丙氨酸,其pKα-COOH=3.7,pKα-NH2=7.8,pK侧链COOH=4.6,pK侧链NH2=10.2求该四肽的等电点?2．肽的化学性质蛋白质分子结构：蛋白质的一级结构又称初级结构，二级结构、三级结构、四级结构的三度空间排列称蛋白质的空间结构/高级结构/三维结构或构象。（一）蛋白质的一级结构（化学结构）HPhe-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tyr–Leu-Val-Cys-Gly-原则：将大化小，逐段分析，制成两套肽片段，找出重叠位点，排出肽的前后位置，最后确定蛋白质的完整序列。序列测定前的准备工作：（1）末端分析：包括N端分析，C端分析（1）末端分析：包括N端分析，C端分析N端氨基封闭的几种情况C端分析（2）肽链的拆开和分离（3）肽链的部分水解酶解方法氨基酸序列测定:（5）找重叠肽从而推断整个肽链的氨基酸序列例子:氨基末端H羧基末端S二硫键位置的确定近年来由于DNA序列的测定发展很快，可将相应于蛋白质的DNA序列测定出来后，推出蛋白质的序列，为蛋白质一级结构的测定带来了新的曙光。HPhe-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tyr–Leu-Val-Cys-Gly-（二）蛋白质的空间结构（构象、高级结构）早在20世纪30年代，Pauling和Corey就开始有X-射线衍射方法研究了氨基酸和肽的结构，他们得到了重要的结论:多肽链的主链由许多酰胺平面组成，平面之间以α碳原子相隔。而Cα-C键和Cα-N键是单键，可以自由旋转，其中Cα-C键旋转的角度称ψ，Cα-N键旋转的角度称φ。ψ和φ这一对两面角决定了相邻两个酰胺平面的相对位置，也就决定了肽链的构象。1.蛋白质的二级结构4)R侧链基团伸向螺旋的外