第四章酶第一节酶的一般性质特殊性1.酶催化效率高比非催化高108～1020倍，比非生物催化剂高107～1013倍。三、酶的化学本质第二节酶的组成和结构特点酶的辅因子主要有金属离子和有机化合物。金属离子：Fe2+、Fe3+、Zn2+、Cu+、Cu2+、Mn2+、、Mn3+、Mg2+、K+、Na+等。有机化合物：NAD+、NADP+、FAD、生物素等。辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。辅基(prostheticgroup)：与酶蛋白结合较紧。根据酶蛋白质分子的特点，将酶分为：寡聚酶：由两个或多个相同或不同亚基组成的酶。单独的亚基一般无活性。①含相同亚基的寡聚酶：苹果酸脱氢酶（鼠肝），2个相同的亚基②含不同亚基的寡聚酶：琥珀酸脱氢酶（牛心），αβ2个亚基多酶复合体：多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续反应的体系。大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合体由三种酶组成：①丙酮酸脱氢酶（E1）以二聚体存在2×9600②二氢硫辛酸转乙酰基酶（E2）70000③二氢硫辛酸脱氢酶（E3）以二聚体存在2×5600012个E1二聚体24×9600024个E2单体24×700006个E3二聚体12×56000总分子量：560万一、酶的分类2.转移酶类Transferase3.水解酶类Hydrolase4.裂合酶类Lyase5.异构酶类Isomerase6.合成酶类Synthetase每一大类又分为若干亚类二、酶的命名第四节酶的活性中心及专一性结合部位：酶分子中与底物结合的部位。决定酶的专一性。组成活性中心的氨基酸残基的侧链在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上相互靠近，形成活性区域。酶活性中心的基团属于必需基团，必需基团还包括对酶表现活力所必需的基团，如Ser的羟基、Cys的巯基、His的咪唑基等，它们起维持酶分子空间构象的作用。二、酶的专一性键专一性：只对底物分子中其所作用键要求严格。O如：R-C-O-R’RCOOH+R’OH2.立体异构专一性（stereospecificity）试指出下列每种酶具有哪种类型的专一性？（1）脲酶（只催化尿素NH2CONH2的水解，但不能作用于NH2CONHCH3）；（2）β-D-葡萄糖苷酶（只作用于β-D-葡萄糖形成的各种糖苷，但不能作用于其他的糖苷，例如果糖苷）；（3）酯酶（作用于R1COOR2的水解反应）；（4）L-氨基酸氧化酶（只作用于L-氨基酸，而不能作用于D-氨基酸）；三、酶专一性的假说2.1958年，Koshland提出“诱导契合假说”一、活化能二、中间产物学说第六节酶促反应动力学二、底物浓度对酶促反应速度的影响根据中间产物学说：E+SE-SP+E1913年，Michaelis和Menten建立米氏方程。当[S]<<Km,V=Vmax[S]/Km;一级反应。[S]>>Km,V=Vmax;零级反应。[S]＝Km,V=Vmax/2不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。一个酶对不同的底物有不同的Km值。Km值最小的为最适底物。Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低；Km值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。米氏常数的求法:双倒数作图法Y=Km/VmaxX+1/Vmax三、pH对酶促反应速度的影响四、温度对酶促反应速度的影响五、激活剂对酶促反应速度的影响2.小分子有机物的激活作用还原剂（如Cys、还原型谷胱甘肽）能激活某些活性中心含有-SH的酶。金属螯合剂（EDTA）能去除酶中重金属离子，解除抑制作用。五、抑制剂对酶促反应速度的影响不可逆抑制（irreversibleinhibition）：抑制剂与酶分子共价键结合，不能用透析或超滤的方法除去抑制剂而恢复酶活。抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。如有机磷毒剂二异丙基氟磷酸酯。（二异丙基氟磷酸）非专一性不可逆抑制2.竞争性抑制蝶呤对氨基苯甲酸Glu竞争性抑制动力学特点3.非竞争性抑制非竞争性抑制动力学特点第八节几种重要的酶别构酶的反应初速度与底物浓度不服从米氏方程，而是呈“S”形曲线。二、同工酶（isozyme）三、核酶（ribozyme）1.名词解释5.使用下表数据，作图判断抑制剂类型（竞争性还是非竞争性可逆抑制剂）？2.请以曲线简图表示并简要说明符合米氏动力学酶促反应中：酶浓度、底物浓度、pH、温度、竞争和非竞争性抑制剂对酶反应速度的影响。三、酶的化学本质酶的辅因子主要有金属离子和有机化合物。金属离子：Fe2+、Fe3+、Zn2+、Cu+、Cu2+、Mn2+、、Mn3+、Mg2+、K+、Na+等。有机化合物：NAD+、NADP+、FAD、生物素等。辅酶(coenz