蛋白质的功能性质§5．5．2蛋白质的水合PropertiesHydrationofProteins2、蛋白质结合水的能力：当干蛋白质粉与相对湿度为90~95%水蒸气达到平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数。含带电基团AA残基结合6molH2O/mol残基不带电的极性残基结合2molH2O/mol残基非极性残基结合1molH2O/mol残基计算水合能力的经验公式：a=fc+0.4fP+0.2fNa:水合能力，gH2O/g蛋白质fc、fP、fN：蛋白质分子中带电、极性的、非极性的残基所占的分数计算值与实际值存在不同差别：单体球状蛋（相符）、低聚蛋白质（偏高）、酪蛋白胶团（偏低）。大家应该也有点累了，稍作休息在pI由于蛋白质–蛋白质相互作用增强，使得蛋白质与水相互作用最弱，所以蛋白质水合力最低；而高于或低于pI，由于净电荷和推斥力的增加，使蛋白质肿胀结合较多水。大多数蛋白质结合水能力在pH=9~10比任何pH来的大。⑵离子强度：⑶T：§5．5．3溶解度4、Bigelow认为Pro.溶解度基本上与AA残基的平均疏水性和电荷频率有关。平均疏水性△g＝∑△g残基／n△g残基：每一种AA残基的疏水性；n：Pro.总残基数电荷频率σ=(n++n－)/nBigelow观点：平均疏水性愈小/电荷频率愈大，Pro.溶解度愈高。缺点：没考虑比起整个Pro.分子的平均疏水性和电荷频率，与周围水接触的Pro.表面的亲水性是决定Pro.溶解度更为重要的因素。Pro.分子结构表面疏水性小区数目愈少，Pro.溶解度越大。5、分类：根据蛋白质的溶解性质分成四类：清蛋白能溶于pH=6.6水例:血清清蛋白质,卵清蛋白质球蛋白能溶于pH=7.0稀盐溶液例:大豆蛋白质谷蛋白溶于酸(pH=2)碱(pH=1.2)溶液例:小麦谷蛋白质醇溶谷蛋白能溶于70%乙醇例:玉米醇溶蛋白质6、术语:水溶性蛋白质（WSP）watersolubleprotein水可分散蛋白质（WDP）waterdespersion蛋白质分散性指标（PDI）proteindispersibilityindex氮溶解性指标（NSI）nitrogensolubilityindex二、pH和溶解度Pro.在低于和高于pI的pH时，Pro.分别带有净的正电荷和净负电荷，则带电氨基酸残基的静电推斥和水合作用促进了Pro.的溶解。Pro.在pI附近，由于缺乏静电推斥作用，疏水相互作用导致Pro.聚集和沉淀，溶解度最低。大多数食品Pro.酸性（即Pro.分子中Asp\Glu残基总和大于Lys\Arg\His残基总和），pH=4~5沉淀所以，大多数食品蛋白质溶解度pH图是一条U形曲线。最低溶解度出现在蛋白质pI附近反例：β-乳球蛋白质（pI=5.2）牛血清清蛋白（pI=4.8）在pI高度溶解。解释：因为这些蛋白质分子中表面亲水性残基数量远远高于表面疏水性残基数量。热变性会改变蛋白质的pH-溶解度关系曲线三、离子强度和溶解度离子强度μ＝0.5∑CiZi2盐析：盐溶：在相同的μ，各种离子对蛋白质溶解度有特异的离子效应。遵循Hofemister系列阴离子提高蛋白质溶解能力顺序：SO42－＜F－＜Cl－＜Br－＜I－＜Cl4－＜SCN－阳离子降低蛋白质溶解度能力顺序：NH4+＜K＋＜Na＋＜Li＋＜Mg2＋＜Ca2＋盐溶盐析四、温度和溶解度在恒定pH和离子强度，大多数蛋白质溶解度在0-40℃范围内随T↑，而↑特例：β-酪蛋白和一些谷类蛋白质其溶解度与T呈负相关性。原因：当T>40℃热动能↑导致蛋白质结构展开（变性）于是原先埋藏在蛋白质结构内部的非极性基团暴露，促进了聚集和沉淀使蛋白质溶解度↓五、有机溶剂和溶解度加入有机溶剂，例能与水互溶的乙醇或丙酮，蛋白质溶解度↓原因：有机溶剂降低了水的介电常数，提高了分子内和分子间的静电作用力，静电斥力导致蛋白质分子结构的展开。在此状态，而介电常数促进暴露的肽基团间分子间H键形成和带相反电荷的基团间的分子间静电相互吸引。分子间极性相互作用导致蛋白质在有机溶剂-水体系中溶解度下降或沉淀。而疏水相互作用对非极性残基有增溶作用。§5．5．4蛋白质的界面性质(Interfacialpropertiesofproteins)2、影响蛋白质表面活性的因素内在因素：AA组成、非极性AA与极性AA之比、疏水性基团与亲水性基团的分布、二级三级和四级结构、二硫键和游离巯基、分子大小和形状、分子柔性外在因素：pH、离子强度和种类、蛋白质浓度、时间、温度、能量输入3、理想表活性蛋白质具有3个性能①能快速地吸附至界面；②能快速地展开并在界面上再定向；③一旦到达界面，能与邻近分子相互作用于