生物化学篇生物大分子的结构与功能酶学习PPT教案.pptx
上传人:王子****青蛙 上传时间:2024-09-13 格式:PPTX 页数:89 大小:3.4MB 金币:10 举报 版权申诉
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第三章酶第一节概述酶的化学本质二酶促反应的特点(一)、极高的效率2H2O2(二)、高度特异性RCOO-+ROH+H+立体异构专一性(三)、酶促反应的可调节性(四)、酶的蛋白特性第二节酶的分子结构与功能与酶蛋白结合得比较松,透析可除去,.两种形式的互变常与不同Pro结合而完成。辅因子功能二.维生素与辅酶(一)维生素B1(二)维生素B2和黄素辅酶(三)泛酸(维生素B3)和辅酶A(四)维生素PP和辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ功能:(五)维生素B6和磷酸吡哆醛功能:(六)生物素(七)叶酸和叶酸辅酶(八)维生素B12和B12辅酶维生素C功能:三、酶的活性中心(activecenter)酶的活性中心溶菌酶的活性中心四、酶促反应的机制(一)、中间产物形成的诱导契合学说中间产物形成的诱导契合学说(二)、酶促反应的机制邻近效应(proximityeffect)与定向排列(orientationarrange)(一)、酶原与酶原激活酶原激活的生理意义同工酶乳酸脱氢酶(LDH)第三节、酶促反应动力学2025/3/7米—曼氏方程式Km与Vmax的意义二.酶浓度对反应速度的影响三.温度对酶作用的影响四pH对酶作用的影响五.激动剂对酶作用的影响六抑制剂对酶作用的影响2.可逆抑制作用:抑制剂与酶的结合(非共价键)是可逆的。①竞争性抑制作用:抑制剂和底物竞争与酶结合。+*举例磺胺类药物的抑菌机制与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶②反竞争性抑制作用:抑制剂必须在酶与底物结合后才能进一步形成ESI复合物。反竞争性抑制*特点:③非竞争性抑制作用:底物和抑制剂与酶的不同部位结合,但形成的EIS不能进一步转变为产物。*反应模式*特点第四节酶活性调节一、酶的变(别)构效应(三)、酶的共价修饰调节磷酸化第五节酶的分类与命名RH+O2+还原型辅助因子4.裂解酶类:催化非水解性地除去基团而形成双键的反应或逆反应。5.异构酶:催化各种异构体之间的互变。酶的命名有两种方法:系统名、惯用名。惯用名:只取一个较重要的底物名称和反应类型。第一节概述与酶蛋白结合得比较松,透析可除去,.两种形式的互变常与不同Pro结合而完成。(二)、酶促反应的机制2025/3/7六抑制剂对酶作用的影响*举例*特点:第五节酶的分类与命名