会计学第一章绪论//绪论一、生物化学的概念什么是生物化学？生物化学（Biochemistry）是生命的化学，研究生物体（动物、植物、微生物及人类）的化学组成、化学反应及其变化规律的科学，从分子角度用化学语言来揭示生命现象的本质。生物化学是从分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其遗传信息传递的分子基础和调控规律。二、生物化学研究的内容三、生物化学发展简史第二阶段动态生物化学阶段（20世纪初~1953年）同位素示踪技术的发展，并应用于物质代谢的研究；糖代谢途径、脂肪酸β-氧化、三羧酸循环、尿素合成途径等基本确定。第三阶段分子生物学阶段（1953年至今）1958年，Crick提出“中心法则”1966年，Nirenberg&Khorana破译了遗传密码1973年，Berg、Cohen等建立了DNA重组技术；促进对基因表达调控机制的研究，使基因操作无所不能，获得多种基因工程产品，推动了医药工业和农业的发展。1990年，人类基因组研究计划启动；2001Venter（美）等报道完成了人类基因组草图测序。我国对生物化学发展的贡献四、生物化学与医学五、生物化学的学习方法在理解的基础把握知识框架，抓住主线。关注重点、善于比较、联系、总结。要舍得花时间，适当做些习题巩固学过的知识。重视实验课，理论联系实际。本书概要参考文献蛋白质的结构与功能主要内容概述蛋白质（protein）是由许多氨基酸(aminoacids)通过肽键(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物,是生命的物质基础。二、蛋白质的生物学重要性2、蛋白质的生物学功能蛋白质的分子组成TheMolecularComponentofProtein一、蛋白质的元素组成各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。二、氨基酸（aminoacid）——组成蛋白质的基本单位H-氨基酸的立体异构体非极性脂肪族氨基酸(水溶性小于极性中性氨基酸)极性中性氨基酸芳香族氨基酸(苯基的疏水性较强)酸性氨基酸(侧链含羧基)碱性氨基酸(侧链含氨基、胍基、咪唑基)(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸天冬氨酸asparticacidAspD2.97（三）特殊氨基酸（三）特殊氨基酸几种特殊氨基酸半胱氨酸（三）特殊氨基酸（四）氨基酸的理化性质两性解离及等电点的本质：氨基酸分子是一种两性电解质，既可以在酸性溶液中结合H＋而带正电荷（-NH2＋H＋→-NH3＋），也可在碱性溶液中失去H＋带负电荷。（-COOH→-COO－）。氨基酸的解离方式取决于溶液的酸碱度和自身的等电点。含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸对紫外光有较强的光吸收。其吸收峰在280nm左右，以色氨酸吸收最强。大多数蛋白质含有色氨酸和酪氨酸残基，可利用此性质采用紫外分光光度法测定蛋白质的含量。3．茚三酮反应：三、肽键、肽和多肽链*肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团残缺，被称为氨基酸残基。多肽链有两个末端（特殊氨基酸残基）：氨基端：多肽链中有游离α-氨基的一端羧基端：多肽链中有游离α-羧基的一端多肽链的表示方法：从氨基端开始到羧基端N末端多肽链的结构（三）几种生物活性肽半胱氨酸参与氧化还原反应：保护巯基酶的活性，使其活性基团-SH维持还原状态；解毒作用：嗜核特性与与外源的嗜电子毒物或药物结合，阻断这些毒物与DNA、RNA或蛋白质的结合，消除其毒性作用；维持红细胞膜的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。GSH过氧化物酶2.多肽类激素：体内许多激素属寡肽或多肽根据蛋白质组成成分:根据蛋白质功能:小结蛋白质的分子结构TheMolecularStructureofProtein蛋白质的分子结构包括一级结构(primarystructure)二级结构(secondarystructure)三级结构(tertiarystructure)四级结构(quaternarystructure)第三节蛋白质的分子结构一、蛋白质分子的一级结构一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。定义：指蛋白质多肽链在一级结构基础上折叠、盘曲成特定的空间结构。蛋白质特定的空间构象是生物学功能的基础蛋白质的二级结构多肽链的结构（一）肽单元肽单元的特点肽单元/蛋白质二级结构的主要形式（二）-螺旋-螺旋是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象。螺旋以氢键维系，即第一个肽平面羰基上的氧与第四个肽平面亚氨基上的氢形成氢键，氢键的方向与与螺旋轴基本平行。多为右手螺旋。螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.5