第一章蛋白质化学复习题一、填充1．在生理条件下(pH7.0左右)，蛋白质分子中的侧链和侧链几乎完全带正电荷，但是侧链则带部分正电荷。（Lys,Arg,His）2.脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生色的物质。（黄，紫）3．范斯莱克(vanSlyke)法测定氨基氮主要利用与作用生成。（氨基酸的α-氨基，亚硝酸，氮气）4．实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)+来滴定上放出的。（氨基酸的-NH3，质子）5．常用的肽链N端分析的方法有法、法、法和法。C端分析的方法有法和法等。（二硝基氟苯（FDNB），苯异硫氰酸（PITC），丹磺酰氯（DNS-Cl），氨肽酶。肼解，羧肽酶）6．蛋白质的超二级结构是指，其基本组合形式为、、、、和等。（二级结构的基本单位相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体，αα，βαβ，βββ，βcβ，β-曲折，β-折叠筒。）7．蛋白质的二级结构有、、、和等几种基本类型。（α螺旋，β折叠，β转角，无规卷曲，Ω环）8．确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用，然后用技术分离水解后的混合肽段。（蛋白水解酶酶解，对角线电泳）9．通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的、和三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。（Tyr，Phe，Trp）10．两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为。（β折叠）11．在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β-碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当、和三种氨基酸相邻时，会破坏α螺旋。（Thr，Val，Ile）12．在α螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以排列。（直线）13．氨基酸的结构通式为。14．组成蛋白质分子的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。（His，Arg，Lys，Asp，Glu）15．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。(1)是带芳香族侧链的极性氨基酸。（Tyr）(2)和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。（Phe，Trp）(3是含硫的极性氨基酸。（Cys）(4)或是相对分子质量小且不含硫的氨基酸，在一个肽链折叠的蛋白质中它能形成内部氢键。（Ser，Thr）(5)在一些酶的活性中心中起重要作用并含羟基的极性较小的氨基酸是。（Ser）16．氨基酸的等电点(pI)是指。（氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH值）17．氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在pH<pJ的溶液中，大部分以离子形式存在。（两性，负，正）18．Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含个氨基酸残基，高度为。每个氨基酸残基沿轴上升，并沿轴旋转度。（3.6，0.54nm,0.15nm,100）19．胶原蛋白是由股肽链组成的超螺旋结构。(三)20．一般来说，球状蛋白质的性氨基酸侧链位于分子内部，性氨基酸侧链位于分子表面。(疏水,亲水)21．维持蛋白质构象的化学键有、、、、和。(氢键,离子键(盐键),疏水键,范德华引力,二硫键,配位键)22．当溶液中盐离子强度低时，可增加蛋白质的溶解度，这种现象称。当溶液中盐离子强度高时，可使蛋白质沉淀，这种现象称。(盐溶，盐析)23．不是α－氨基酸，它经常改变肽链折叠的方式。(脯氨酸)24．维持蛋白质构象的次级键主要有、、和。(氢键,离子键(盐键),疏水键,范德华引力)二、是非题1．一个化合物如能和茚三酮反应生成紫色，说明这化合物是氨基酸、肽或蛋白质。错。茚三酮除了能和氨基酸、肽或蛋白质反应外，它亦能和氨以及其他氨基化合物反应生成紫色。2．一个蛋白质样品经酸水解后，能用氨基酸自动分析仪准确测定它的所有氨基酸。错。酸水解时色氨酸和部分羟基氨基酸被破坏，谷氨酰胺和天冬酰胺分别变成谷氨酸和天冬氨酸，胱氨酸变成半胱氨酸，而半胱氨酸与茚三酮不发生颜色反应。3．用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。错。用纸电泳法分离氨基酸主要根据氨基酸所带净电荷的不同。4．蛋白质分子中所有的氨基酸(除甘氨酸外)都是左旋的。错。蛋白质中的氨基酸有左旋的，也有右旋的。5．自然界的蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸组成。错。自然界的蛋白质均由L-型氨基酸组成，但多肽类物质就不一定，如多肽抗菌素中的短杆菌肽S、酪杆菌肽等都含有D型氨基酸。另外甘氨酸无不对称a-碳原子所以无不同的构型。6．只有在很高或很低pH值时，氨基酸才主要以非离子化形式存在。错。在水溶液中氨基酸的非离子化形式从来不会占优势。7．CNBr